CONICET | Buscador de Institutos y Recursos Humanos

Este trabajo explora la paradójica situación de que las proteínas solubles mantienen sus regionesexpuestas vulnerables y/o reactivas protegidas del ataque del agua. Abordamos una pregunta cen-tral de la biología estructural: ¾el diseño natural aprovecha el costo termodinámico de resignar laesfera de coordinación del agua para sella regiones expuestas al solvente?. Es decir, mostramosque las proteínas solubles pueden permanecer secas en el agua sin sacricar reactividad porquepueden reconciliar la estabilidad con la interactividad. La distancias mínimas entre los puentes deH intramoleculares de la proteína y las moléculas de agua es típicamente de unos 3 Angstromspero se distancia mucho más de los puentes de H mal protegidos o dehidrones (alrededor de unos 5Angstroms), lo cual resulta a priori inesperado, pero es obviamente necesario para la subsistenciade la estructura local de la proteína. Mostramos que un sello eciente para estas estructuras des-arropadas se obtiene mediante la modulación de la rugosidad local de la supercie de la proteínaque debe estar namente sintonizada de modo de aprovechar la reticencia propia del agua a perdera su esfera de coordinación (y por consiguiente los puentes de H agua-agua). Es precisamente estaprotección geométrica la que permite la existencia de dehidrones en la supercie, los que de otromodo serían vulnerables y atentarían contra la estabilidad estructural local de la proteína Dichonivel de rugosidad local para permanecer seco en el agua representa evidentemente un costo adi-cional para la proteína, pues no se verica en regiones carentes de dehidrones donde el contenidohidrofóbico local es suciente para mantener seca la interacción intramolecular sin necesidad derecurrir a la geometría local. La estadística del estudio de la rugosidad supercial de proteínas segeneró sobre una base de 2661 proteínas.