Versatilidad funcional del sistema tiorredoxina de Entamoeba histolytica

ARIAS, DIEGO G.; IGLESIAS, ALBERTO A.; GUERRERO, SERGIO A.

Cap Federal

Congreso; XXV REUNION CIENTÍFICA ANUAL DE LA SOCIEDAD ARGENTINA DE PROTOZOOLGÍA Y ENFERMEDADES PARASITARIAS; 2012

Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias

El parásito intestinal Entamoeba histolytica es el agente causal de la amebiosis, una enfermedad de importancia en salud pública en países en vías de desarrollo. Es un protozoo sensible al oxígeno, que durante la fase extraintestinal se expone a mayores concentraciones de especies reactivas del oxígeno y nitrógeno. Todas las formas de vida han desarrollado sistemas antioxidantes. El sistema tiorredoxina participa en la respuesta al estrés oxidativo y en la regulación redox de diferentes vías metabólicas. Nuestro grupo encontró evidencias de la presencia en E. histolytica del sistema TRX, formado por una tiorredoxina reductasa de bajo peso molecular y cuatro isoformas de TRX típicas. Este sistema se caracterizó en la reducción [a expensas de NAD(P)H] de peróxidos (dependiente de Eh2CysPrx), de disulfuros de bajo peso molecular (tales como cistína y glutatión disulfuro) y de S-nitrosotioles (tales como S-nitrosoglutatión y S-nitrosocisteína)]. En adición, pudimos observar la nitrosación dependiente de S-nitrosocisteína de las TRX. Esta modificación redox generó una inactivación parcialmente reversible de la actividad disulfuro reductasa de estas proteínas, lo que sugiere que esto podría actuar como una posible vía de regulación de la actividad de este sistema. Nuestros resultados amplían el conocimiento en relación a la partición de equivalentes de reducción y su participación no sólo en  la detoxificación de hidroperóxidos, sino también en el mantenimiento de las formas reducidas metabolitos de bajo masa molecular y en la posible regulación redox de vía metabólicas (por ejemplo, mediante transnitrosación).