IAL   21557
INSTITUTO DE AGROBIOTECNOLOGIA DEL LITORAL
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracterización del metabolismo redox en Entamoeba histolytica.
Autor/es:
ARIAS DG; IGLESIAS AA; CABEZA MATÍAS S.; GUERRERO SA
Lugar:
Capital Federal, Argentina
Reunión:
Congreso; XXV Reunión Científica Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; 2012
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Protozoología y Enfermedades Parasitarias
Resumen:
CARACTERIZACIÓN DEL METABOLISMO REDOX EN Entamoeba histolytica Diego G Arias, Matías S Cabeza, Alberto A Iglesias, Sergio A Guerrero Instituto de Agrobiotecnología del Litoral, Facultad de Bioquímica y Cs Biológicas. CONICET-UNL, Santa Fe, (3000), Argentina. E-mail: sguerrer@fbcb.unl.edu.ar E. histolytica es el agente causal de la colitis amebiana y de abscesos extraintestinales. Es un protozoo sensible al oxígeno, que durante la fase extraintestinal se expone a mayores concentraciones de especies reactivas del oxígeno y nitrógeno. Todas las formas de vida han desarrollado sistemas antioxidantes. En E. histolytica se propuso que el balance redox intracelular era mantenido principalmente por cisteína (tiol intracelular principal), una peroxirredoxina (Eh2CysPrx) y una proteína de 34 kDa (Ehp34) caracterizada como una NADPH:flavina oxidorreductasa. Nuestro grupo encontró evidencias de la presencia en E. histolytica del sistema TRX, formado por una tiorredoxina reductasa de bajo peso molecular (EhTRXR) y cuatro isoformas de TRX típicas (EhTRX6, EhTRX8, EhTRX41 y EhTRX111). Este sistema se caracterizó estructural, termodinámica y cinéticamente [en la reducción de peróxidos dependiente de Eh2CysPrx, de disulfuros de bajo peso molecular (tales como cistína, glutatión disulfuro y tripanotión disulfuro) y de S-nitrosotioles (tales como S-nitrosoglutatión y S-nitrosocisteína)]. EhTRXR presentó la facultad de emplear NADH como sustrato reductor con afinidades comparables al NADPH. A nivel celular, el sistema TRX se localizó asociado a la membrana plasmática de los trofozoitos. Nuestros resultados amplían el conocimiento en relación a la partición de equivalentes de reducción y su participación no sólo en  la detoxificación de hidroperóxidos, sino también en el mantenimiento de las formas reducidas de otros compuestos. Adicionalmente, otras vias de detoxificación, como la dependiente de la rubredoxina reductasa (Nror), una flavoproteina diférrica (Fpa) y una rubrerythrina (Rr), fueron analizadas en su función de detoxificación de O2, NO y H2O2. Consideramos que nuestros resultados facilitan la correcta asignación estructura-función de los datos obtenidos del proyecto genoma de este parásito. Trabajo financiado mediante proyecto PICT 2007 668, PICT 2008 1754, PIP 112-2011-0100439 y PIP 114-2011-0100168.