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Introducción: La partición de la glucosa para producir oligo- y polisacáridos estructurales o de reserva es una etapa metabólica central en diferentes microorganismos. En este proceso, la utilización de la Glc-1P por distintas enzimas determina la producción de compuestos con funciones celulares diferentes, relacionadas con la bioenergética celular, con la síntesis de compuestos de pared celular que intervienen en la interacción entre células y en la formación de agregados tipo biofilmes; así como en el metabolismo de las glicoproteínas. Por esto, el conocimiento de las propiedades de las enzimas involucradas en dichos procesos celulares es relevante para entender el metabolismo de los hidratos de carbono (y su regulación) en el organismo respectivo y las derivaciones funcionales de los mismos. Objetivos: Estudiar las características estructurales de la enzima UDP-glucosa pirofosforilasa de T. Brucei y la mutación M90S, asi como las interacciones que las estabilizan en fase acuosa. Se busca reconocer aquellos residuos potencialmente críticos en la regulación metabólica de esta enzima así como otros implicados en el reconocimiento del ligando y su cofactor. Se busca entender a partir del modelado los cambios de actividad medidos en la mutación experimental. Resultados: A partir de la estructura de rayos X de esta enzima de 484 aminoácidos recientemente puesta a disposición, se realizó una simulación de Dinámica Molecular (DM). Se analizaron y propusieron varios criterios (rmsd vs. tiempo, radio de giro vs. tiempo y análisis de clusters) que mostraron que los sistemas alcanzaron el equilibrio al cabo de 50 ns de simulación. Se pudo observar que el segmento N-terminal se plegó rápidamente (~5ns) sobre la estructura globular de la enzima. El loop (Asp263 ? Thr272) mostró ser una zona de gran movilidad (rmsd vs tiempo) en concordancia con la imposibilidad de resolución por difracción de Rx. La enzima mostró una conservación global de sus estructuras secundarias a lo largo de la simulación (60% residuos estructurados), mostrando las mayores fluctuaciones en las zonas de ?turns?. Se pudieron identificar los residuos aminoacídicos que estabilizan al UTP-Mg++ en su zona de unión, mediante puentes de H (7-8). La mutación puntual M90S mostró efectos no-locales sobre la estructura de la enzima, en particular un aumento de la movilidad de los residuos relacionados al sitio de reconocimiento del azúcar fosfato, lo cual podría justificar la pérdida parcial de actividad observada experimentalmente. Conclusiones: Se establecieron distintos criterios para identificar el arribo de la simulación a la fase de equilibrio termodinámico. Se caracterizó la naturaleza de la interacción de la enzima con su cofactor. El estudio estructural y dinámico de la enzima UDP glucosa pirofosforilasa de T. brucei, permitió identificar las zonas de mayor movilidad y compararlas con la de su contraparte mutada M90S. Estos estudios permiten también proponer los residuos que serían potencialmente importantes en la regulación oxidativa de la actividad de esta enzima.