Actividad inhibidora de tirosinasa de extractos de plantas nativas del centro de Argentina. Aislamiento de un principio activo a partir de Dalea elegans

CHIARI, M. E.,; PALACIOS, S. M.,; RUIZ, G. M.; CARPINELLA, M. C

Mendoza

Simposio; XVII Simposio Nacional de Química Orgánica.; 2009

Melanina es un pigmento ampliamente distribuido en los diversos organismos, cuyo rol fundamental es la protección de la radiación solar. Este pigmento es biosintetizado por tirosinasa, que cataliza la conversión de L-tirosina a L-DOPA (actividad monofenolasa), y de esta a dopaquinona (actividad difenolasa), la cual por procesos espontáneos deriva en la formación de melanina. La inhibición de la actividad de la enzima antes mencionada puede revertir procesos no deseados que afectan al ser humano o genera la perturbación y probablemente la muerte de diversos organismos. Las plantas son fuente de una gran variedad de metabolitos secundarios con diferentes actividades. Esta propiedad puede ser aprovechada para la obtención de compuestos bioactivos, entre ellos inhibidores de tirosinasa, para ser utilizados con diversos fines ya sea terapéuticos, cosméticos, aditivos que eviten el pardeamiento enzimático de alimentos, insecticidas y antimicrobianos. Por lo enunciado, se realizó un screening de 92 extractos etanólicos obtenidos de plantas nativas del centro de Argentina, con la finalidad de encontrar nuevas especies inhibidores de tirosinasa y sus compuestos responsables. Para la realización de este estudio se llevó a cabo la técnica de dopacromo. Los resultados obtenidos demostraron que Achyrocline satureioides, Artemisia verlotiorum, Cotoneaster glaucophylla, Dalea elegans, Flourensia campestres, Jodina rhombifolia, Kageneckia lanceolata, Lepechinia floribunda, Lepechinia meyenii, Lithrea molleoides, Porlieria microphylla, Pterocaulon alopecuroides, Ruprechtia apetala, Senna aphylla, Sida rhombifolia, Solanum argentinum, Tagetes minuta y Thalictrum decipiens presentaron una inhibición del 90% o superior de la actividad monofenolasa de la enzima a 1000 mg ml-1 mientras que Dalea elegans, Lithrea molleoides y Thalictrum decipiens demostraron el mismo nivel de inhibición de la actividad difenolasa a igual concentración. Para ambas actividades, D. elegans resultó ser la especie inhibidora más potente, exhibiendo una IC50 de 0,48 mg ml-1 para la actividad monofenolasa, y una IC50  de 49,27 mg ml-1 para la actividad difenolasa. D. elegans resultó ser entonces 38 veces más efectiva comparado con el referente ácido kójico (IC50=18,25 mg ml-1) como anti-monofenolasa, lo cual la hace realmente muy potente. En cuanto a la actividad difenolasa, ácido kójico  (IC50=2,64 mg ml-1) fue más activo que la especie mencionada, aún así el poder inhibitorio de la planta fue más que considerable. D. elegans fue luego sometida a aislamiento bioguiado, del cual se obtuvo un compuesto responsable de la actividad. De esta manera, D. elegans surge como una prometedora fuente de principios activos anti-tirosinasa, y la posibilidad de aportar nuevos compuestos con útiles aplicaciones.