Evaluación de complejos gosipol- proteínas.

GARCÍA, E.M.; ARROQUY, J.I.; NAZARENO M.A.

Carlos Paz, Córdoba

Simposio; XVIII Simposio Argentino de Química Orgánica; 2011

SAIQO-UNC

El Gosipol es un pigmento polifenólico presente en la semilla y subproductos derivados del algodón que posee actividad biológica reconocida como agente anticancerígeno, antibacteriano, antiviral, y antifertilidad.[1] Dicho compuesto forma complejos gosipol-proteicos por lo que se lo ha considerado como un factor ?anticalidad? para la alimentación animal. Esta asociación entre el gosipol y la proteína del alimento podría alterar la dinámica de degradación ruminal del N, como sucede con otros compuestos de características químicas similares. Este polifenol puede encontrarse en el rumen en forma libre o bien, unido a proteína. Como proteína modelo para los estudios de interacción se usó la Albumina Sérica Bovina (BSA). Hay estudios que informaron que las interacciones entre el gosipol y BSA son de naturaleza hidrofóbicas y electrostáticas principalmente y la distancia promedio de unión entre la proteína  y el gosipol es de 2,18 nm, no habiendo un sitio de unión entre los mismos. [2] Este trabajo tuvo como objetivo estudiar las características de la reacción de formación de complejo entre el gosipol y la BSA en solución acuosa como función de la concentración de sustrato, pH y temperatura. Además se analizó la reversibilidad del complejo formado. El gosipol fue extraído de semilla de algodón del género Gossypium hirsutum con una mezcla acetona-agua (70:30) en baño ultrasónico a temperatura ambiente y luego se centrifugó a 10.000 rpm. Luego fue purificado por recristalización. El contenido de componentes fenólicos totales del extracto de semilla de algodón se determinó por el método de Folin-Ciocalteu[3], utilizando ácido tánico como patrón de referencia. La metodología utilizada para la determinación de la formación de complejo fue evaluando gosipol libre por Cromatografía Líquida de alta presión (HPLC) y por espectrofotometría UV-Vis en condiciones que simulan la digestión ruminal y posterior pasaje por el tracto digestivo de rumiantes. Los resultados experimentales mostraron la formación del complejo a pH inferiores a 7, mientras que el aumento de la concentración de BSA disminuyó el porcentaje de gosipol libre alcanzando un valor constante. Se demostró la reversibilidad de la asociación gosipol proteína. El valor de pH al cual el complejo presentó mayor estabilidad es 6. Se observó que el incremento de la temperatura disminuyó la formación del mismo, coincidentemente con datos que indican que la reacción de formación del complejo es exotérmica.