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Introducción Las lipoxigenasas (LOX) son enzimas hidrosolubles ampliamente distribuidas en sistemas biológicos que se localizan sobre la superficie de membranas celulares o dentro de ellas, por lo que ejercen su función en ambientes microheterogéneos. Catalizan la oxidación de ácidos grasos insaturados que contienen el sistema cis,cis- 1,4-pentadieno. En vegetales, sus sustratos principales son el ácido linoleico (AL) y linolénico siendo sus productos primarios de oxidación hidroperóxidos con sistemas diénicos conjugados. Entre los factores más importantes que afectan la actividad de LOX se encuentran el pH, su distribución en sistemas microheterogéneos, la presencia de inhibidores o antioxidantes, etc. cis,cis- 1,4-pentadieno. En vegetales, sus sustratos principales son el ácido linoleico (AL) y linolénico siendo sus productos primarios de oxidación hidroperóxidos con sistemas diénicos conjugados. Entre los factores más importantes que afectan la actividad de LOX se encuentran el pH, su distribución en sistemas microheterogéneos, la presencia de inhibidores o antioxidantes, etc. Objetivos Los objetivos de este trabajo fueron estudiar la actividad de LOX de soja en sistemas micelares directos (MD) e inversos (MI) y determinar los cambios en la actividad enzimática en función de diversos factores en ambos sistemas. Resultados Se estudió la actividad catalítica de LOX aislada de porotos de soja en sistemas micelares, utilizando AOT como surfactante, y agua e isooctano como solventes para la generación de MD y MI, respectivamente. La actividad catalítica se determinó en función de la formación de hidroperóxidos conjugados resultantes de la oxidación de AL mediante monitoreo de absorbancia a 234 nm. Las enzimas fueron aisladas y purificadas diariamente de la matriz alimentaria. Se midió la actividad de LOX a diferentes valores de pH, variando la concentración de sustrato y en MI en función de la W (relación agua-surfactante), y se calcularon los parámetros cinéticos: la constante de Michaelis-Menten (Km) y velocidad máxima de formación de hidroperóxidos (Vmáx). Los mayores valores de actividad enzimática fueron de 81,17 U LOX/g soja para pH 8 en MD y de 62,45 U LOX/g soja para pH 10 en MI. En ambos sistemas, se observó un aumento progresivo en los valores de actividad con la concentración de AL hasta un máximo a partir del cual la acción catalítica disminuye debido a la inhibición por sustrato (Fig. 1). La mayor actividad se observó para una concentración de AL de 0,12 mg/ml para MD, y de 0,24 mg/ml para MI. De acuerdo a estudios previos, el valor óptimo de pH de la LOX de soja es 9 en micelas de Tween 20, sin embargo, no fue posible trabajar en MD de AOT a pH superiores a 8 debido al proceso de hidrólisis del surfactante en medio básico. En micelas inversas la mayor actividad se observó a pH 10 (Fig. 2) y a W igual a 62. Conclusiones Se determinaron las condiciones de máxima actividad enzimática en MD y MI de AOT, siendo superiores los valores en MD que en MI. (Km) y velocidad máxima de formación de hidroperóxidos (Vmáx). Los mayores valores de actividad enzimática fueron de 81,17 U LOX/g soja para pH 8 en MD y de 62,45 U LOX/g soja para pH 10 en MI. En ambos sistemas, se observó un aumento progresivo en los valores de actividad con la concentración de AL hasta un máximo a partir del cual la acción catalítica disminuye debido a la inhibición por sustrato (Fig. 1). La mayor actividad se observó para una concentración de AL de 0,12 mg/ml para MD, y de 0,24 mg/ml para MI. De acuerdo a estudios previos, el valor óptimo de pH de la LOX de soja es 9 en micelas de Tween 20, sin embargo, no fue posible trabajar en MD de AOT a pH superiores a 8 debido al proceso de hidrólisis del surfactante en medio básico. En micelas inversas la mayor actividad se observó a pH 10 (Fig. 2) y a W igual a 62. Conclusiones Se determinaron las condiciones de máxima actividad enzimática en MD y MI de AOT, siendo superiores los valores en MD que en MI.