INVESTIGADORES
BELMONTE Silvia Alejandra
congresos y reuniones científicas
Título:
Fosfolípidos involucrados en la cascada de transducción de señales que conducen a la exocitosis acrosomal.
Autor/es:
BELMONTE SILVIA, SUHAIMAN LAILA, LÓPEZ CECILIA, MAYORGA LUIS
Lugar:
Universidad Nacional de Cuyo, Mendoza, Argentina
Reunión:
Jornada; XX Jornadas de Investigación y II de Posgrado de la Universidad Nacional de Cuyo. Universidad Nacional de Cuyo.; 2006
Institución organizadora:
Secretaría de Ciencia y Técnica. Universidad Nacional de Cuyo.
Resumen:
FOSFOLÍPIDOS INVOLUCRADOS EN LA CASCADA DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES QUE CONDUCEN A LA EXOCITOSIS ACROSOMAL. PHOSPHOLIPIDS INVOLVED IN THE SIGNAL TRANSDUCTION CASCADE LEADING TO ACROSOMAL EXOCYTOSIS. Belmonte, S sbelmont@fcm.uncu.edu.ar  Suhaiman L, López C, Mayorga L. Área Biología Celular y Molecular, IHEM-CONICET, Fac. Cs.  Médicas, UNC. La reacción acrosomal (RA) consiste en la exocitosis del acrosoma espermático regulada por calcio y se inicia por la interacción de glicoproteínas de la zona pelúcida con receptores ubicados en la superficie del espermatozoide. Nuestros resultados preliminares indican la participación de algunos lípidos y las enzimas que los modifican en la cascada de transducción de señales que conducen a la exocitosis acrosomal (EA). Los ésteres de forbol (PMA) y el diacilglicerol (DAG), activadores de diversas isoformas de proteinkinasa C (PKC), promueven la exocitosis en espermatozoides intactos. Este efecto no fue inhibido cuando quelamos el calcio extracelular con BAPTA. Este resultado sugiere que estos compuestos interactúan con algún factor que funciona luego del aumento de calcio citosólico en la cascada de fusión. Además, PMA y DAG también estimulan la EA en espermatozoides permeabilizados y en ausencia de calcio en el medio. Nuestro interés está enfocado en caracterizar el blanco de estos compuestos en la reacción acrosomal. La EA inducida por PMA, DAG o calcio, es inhibida por queleritrina (inhibidor de PKC) y butan-1-ol (inhibidor de fosfolipasa D, PLD). Esta inhibición pudo ser revertida por el fosfolípido fosfatidilinositol 4,5-bifosfato (PIP2) y por el ácido fosfatídico (PA, producto de la hidrólisis de fosfatidilcolina catalizada por PLD). Este resultado indica que DAG, PA y PIP2 forman parte de la cascada de señalización que se activa después de la apertura de los canales de calcio operados por reservorios intracelulares. ARF6, una pequeña GTPasa, activa PLD1 y fosfatidil inositol 4-fosfato 5-kinasa (enzima que cataliza la producción de PIP2). Nosotros observamos que la EA inducida por PMA, DAG o por calcio es inhibida por anticuerpos contra ARF6. Esta inhibición es revertida por PIP2 y esto remarca la importancia de este fosfolípido en la vía de transducción de señales que conduce a la fusión de membranas durante la exocitosis acrosomal.