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El cáncer de mama (CM) es la neoplasia más frecuente en las mujeres. La migración celular es un paso crucial para que las células cancerosas invadan los tejidos cercanos. Estas acciones son llevadas a cabo por proteinas claves reguladoras del citoesqueleto de actina, como paxilina y N-WASP, donde controlan la reorganización actinica, tras el efecto de estimulos celulares. N-WASP actúa como una proteína formadoras de andamios (scaffold) que transmiten señales de pequeñas GTPasas hacia el complejo Arp2/3, responsable de la ramificación de los filamentos de actina, promoviendo los procesos del movimiento celular. Nuestro trabajo demuestra como 17beta-estradiol (E2) induce la fosforilación/activación y consecuente translocación de Paxilina hacia sitios especificos de membrana donde se ensamblan los complejos de adhesión focales, preparando a la celular hacia la migracion celular. Este proceso se activa a través de una rápida via de señalización dependiente del receptor de estrogeno alpha (ERalpha) y proteína G (subunidad Galphai1/Gbeta), desencadenado una cascada de señalizacion hacia las quinasas c-Src/FAK/Paxilina. Cuando Paxilina es activada, recluta una pequeña GTPasa llamada Cdc42, y esta misma, es la responsable de la fosforilación especifica de N-WASP. La activacion de N-WASPSer484/485 induce la translocación del complejo Arp2/3, dando lugar a la polimerización de la actina. El proceso de nucleación actinico por el complejo Arp2/3, es fundamental para una rápida formación de redes actínicas hacia la periferia de la superficie celular, proporcionando la fuerza de protrusión necesaria para la ampliación de estructuras especializadas que promueven al movimiento celular. Nuestros estudios ayudan a entender nuevos conocimientos acerca del efecto de los estrógeno sobre la metástasis del cáncer de mama, contribuyendo al posible desarrollo de nuevas terapias que contrarresten la progresión del cáncer de mama.