INCITAP   20787
INSTITUTO DE CIENCIAS DE LA TIERRA Y AMBIENTALES DE LA PAMPA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Diglicosidasas como estrategia para la degradación de flavonoides en procariotas
Autor/es:
NEHER B; MAZZAFERRO L; BRECCIA JD
Lugar:
La Plata
Reunión:
Congreso; V ENREBB2012; 2012
Institución organizadora:
SABYB (Sociedad Argentina de Biocatalysis y Biotransformaciones)
Resumen:
Las diglicosidasas son enzimas que hidrolizan diglicoconjugados liberando el disacárido en un solo paso. Hasta el momento, fueron descriptas sólo cinco diglicosidasas, de origen eucarionte (vegetales y fúngicas). Se evaluó la presencia de actividad diglicosidasa en 18 cepas bacterianas y se seleccionó Actinoplanes sp. SES612 como potencial productora. El microorganismo se cultivó en un reactor agitado (0.17 L) con el flavonoide 7-O-rutinosilado hesperidina como fuente de carbono. Éste no produjo actividad α-ramnosidasa extracelular detectable, y la actividad β-glucosidasa fue 1200 veces inferior a la capacidad de desglicosilación de hesperidina, sugiriendo la presencia de actividad diglicosidasa (Fig. 1). Esta actividad se confirmó en zimogramas con metilumbeliferil-rutinosido como sustrato, y por la producción del disacárido rutinosa (6-O-α-ramnosilglucósido) desde el flavonoide hesperidina [1]. La actividad diglicosidasa mostró una temperatura óptima aparente de 55°C, con mayor actividad a valores de pH cercanos a la neutralidad. Hasta el momento sólo existe la descripción de una β-glucosidasa promiscua de Pyrococcus furiosus que es capaz de hidrolizar hesperidina en modo “endo” y la mención de una β-primeverosidasa bacteriana en una patente [2,3]. Por lo tanto, este catalizador es la primer diglicosidasa procariota activa sobre el flavonoide hesperidina.