IIB   20738
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOLOGICAS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Regulación por S-nitrosilación del ensamblado y estabilidad del complejo SCFTIR1/AFBs y su impacto fisiológico en Arabidopsis thaliana.
Autor/es:
SILVANA LORENA COLMAN; MARIA CECILIA TERRILE; MARÍA JOSÉ IGLESIAS; CLAUDIA ANAHÍ CASALONGUE
Lugar:
Rosario
Reunión:
Simposio; Symposium on functional genomics of plants; 2017
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Rosario
Resumen:
El sistema ubiquitina proteasoma es central en la regulación de múltiples respuestas fisiológicas en la vida de las plantas. La ubiquitina se une covalentemente a las proteínas sustrato a través de la acción secuencial de las enzimas E1, E2, y E3, y constituye la señal para su degradación por el proteasoma. El complejo SCF (SKP-CULLIN, F-box) constituye una E3 ubiquitin ligasa multimérica com múltiples implicancias en la regulación hormonal. Los receptores de auxinas constituyen las proteínas F-box de los complejos SCF E3 ligasas SCFTIR1/AFBs, los cuales median la activación de la vía nuclear de señalización por auxinas a traves de la ubiquitinación y posterior degradación de represores transcripcionales vía proteasoma. Aunque dicho mecanismo de percepción ha sido ampliamente estudiado, aún son varios los interrogantes en relación a la dinámica y regulación de los complejos SCFTIR1/AFBs. En el presente trabajo demostramos que el ensamblado de dichos complejos, y la estabilidad de los receptores de auxinas, son regulados por óxido nítrico a través de eventos de S-nitrosilación en TIR1 y SKP1. La generación de plantas que sobreexpresan las proteínas mutadas en los residuos susceptibles de S-nitrosilación nos permitió ahondar en el rol de la regulacion redox del complejo SCFTIR1/AFBs en el desarrollo radicular.