IIB   20738
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOLOGICAS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
CARACTERIZACIÓN DE LA ACTIVIDAD CASEINOLÍTICA DE DOS PROTEASAS ASPÁRTICAS DE S. tuberosum (StAPs)
Autor/es:
TONÓN, CLAUDIA VIRGINIA; GUEVARA, MARIA GABRIELA; PEPE, ALFONSO; DALEO, GUSTAVO RAÚL; TITO, FLORENCIA ROCIO
Reunión:
Encuentro; XII Encuentro de Biólogos en Red; 2017
Resumen:
La gran demanda de queso a nivel mundial ha llevado a un creciente interés en la investigación de proteasas de plantas con potencial aplicación en la coagulación de leche, debido a que son fuente de proteasas de fácil disponibilidad y alto rendimiento de purificación, y permiten la obtención de coagulantes naturales. StAP1 y StAP3 son dos proteasas aspárticas (APs), provenientes de tubérculo y hoja de papa respectivamente, que presentan capacidad para coagular leche bovina. El objetivo del trabajo fue optimizar la actividad caseinolítica de StAP1 y StAP3 y evaluar la actividad específica sobre las subunidades de caseína. Para determinar las condiciones óptimas de actividad caseinolítica se realizó un diseño experimental del tipo Box-Behnken con tres factores a tres niveles cada uno y se generaron gráficos de superficie de respuesta (RSC). Las condiciones óptimas obtenidas fueron: pH 8,20, temperatura 43,19ºC y concentración 5,20x10-7 M para StAP1, y pH 8,21, temperatura 42,68ºC y concentración 5,16x10-7 M para StAP3. Estas condiciones resultaron compatibles con las requeridas para el proceso industrial de fabricación de queso. Adicionalmente, se evaluó la actividad específica de StAP1 y StAP3 sobre subunidades de caseína (α, β y κ). Se incubó cada StAP con subunidades de caseína por 2 h y se analizaron los patrones de degradación por SDS-PAGE y densitometrías. Los resultados mostraron que β-caseína fue la mayormente degradada por ambas APs (34% StAP1 y 66% StAP3). Los porcentajes de degradación para α- caseína fueron 25% y 36% para StAP1 y StAP3 respectivamente. Finalmente, κ-caseína fue degradada 18% para StAP1 y 23% para StAP3. Esto sugiere que ambas APs degradan principalmente β-caseína. Sin embargo, la baja degradación de κ-caseína resulta suficiente para inducir la coagulación de la leche. En conclusión, StAP1 y StAP3 podrían ser consideradas como una alternativa promisoria al cuajo de ternero para la fabricación de nuevos productos lácteos.