ACTIVIDAD ANTIPLAQUETARIA DE UNA PROTEASA DE PAPA DEL TIPO SUBTILISINA

GUEVARA, MARIA GABRIELA; PEPE, ALFONSO; WHITEHEART, SIDNEY W.; GALBAN, GUSTAVO J.

Encuentro; XII Encuentro de Biólogos en Red; 2017

Las enfermedades cardiovasculares representan la principal causa de muerte en el mundo. Las terapias antiplaquetarias y anticoagulantes han mejorado en las últimas décadas, pero todavía es necesaria la búsqueda de nuevos fármacos.El objetivo del presente trabajo es caracterizar la actividad antiplaquetaria de una proteasa de papa del tipo subtilisina conocida como StSTBc-3.Se incubaron plaquetas lavadas con CaCl2 y trombina en buffer HEPES (1mM Ca2Cl, pH 7.4) y se determinó el porcentaje del coágulo formado relativo al volumen de suspensión inicial. Se observó que StSTBc-3 inhibe la formación del coágulo de fibrina. Además se registró ausencia completa de retracción del coágulo a todos los tiempos ensayados. El fibrinógeno fue agregado de forma externa y no fue limitante.Para investigar el posible mecanismo de acción, se midió la agregación plaquetaria usando tres agonistas diferentes: A23187, convulxina y trombina a diferente concentraciones.Los experimentos se realizaron por triplicado. Se observó que StSTBc-3 inhibió la agregación plaquetaria inducida por los tres agonistas probados. Estos resultados sugieren que StSTBc-3 puede bloquear diferentes vías del proceso de agregación.En conclusión, StSTBc-3 presenta una alta actividad antiplaquetaria y podría ser evaluada como candidato para futuras terapias antiplaquetarias. Como trabajo a futuro quedan por realizar otros ensayos para caracterizar con más detalle el potencial terapéutico de esta enzima.