IIB   20738
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOLOGICAS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Determinación de las funciones de Aspartil Proteasas (APs) del hongo fitopatógeno Botrytis cinerea
Autor/es:
ARJEN TEN HAVE
Lugar:
Universidad Nacional de Quilmes, Argentina
Reunión:
Workshop; Workshop on Biología Computacional de Proteinas; 2009
Resumen:
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Determinación de
las funciones de Aspartil Proteasas (APs) del hongo fitopatógeno
Botrytis cinerea
Introducción:
El ascomicete Botrytis cinerea es
un patógeno necrotrófico de más de 200 plantas. Botrytis secreta
varias enzimas con posibles roles en patogénesis.
Estudios de mutantes de AP de perdida-de-función se ven estorbados
debido a la gran cantidad de isozimas (redundancia). Aquí
presentamos resultados de un estudio de
bioinformática y filogenia de una
familia de genes de 14 APs el cual esta dirigido a la identificación
de las funciones fisiológicas y/o rol en patogénesis.
Resultados
obtenidos sugieren que BcAP1 es citosólica y que BcAP6 y 14
funcionan en el ER, funciones aun no descriptas en hongos. BcAP3, 4,
y 11 son yapsin-like APs (APs GPI-ancladas a la membrana). BcAP12 y 6
son yapsin-like pero sin el anclado GPI. BcAP13 presentan el anclado
GPI aunque no son yapsin-like.
BcAP8
puede ser xenólogo dada que se encuentra en una rama con APs de
Basidiomicetes. BcAP10 tiene un solo ortólogo en el fitopatógeno
Sclerotinia sclerotiorum.
BcAP8 y 10 son probablemente factores de virulencia. BcAP8 es el 23%
(!!) de la proteína secretada y la mutante perdida-de-función
presenta solo un 20-50% de actividad AP pero no muestra perdida de
virulencia. Estos resultados sugieren redundancia y/o que BcAP8 tiene
un papel en la competencia con otros hongos en el mismo nicho.
Pendiente:
Análisis estructura-función de las yapsin-like y GPI-APs
(3,4,6,11-13) (CONSURF, DIVERGE) y BcAP8. Análisis evolución
molecular (CodonML, SWAKK) de BcAP8. Mutante doble BcAP8-10. Análisis
de competencia. Estudios de co-evolución Proproteina -Proteasa
madura.