Proteasas obtenidas del látex de Asclepiadaceae

VAIRO CAVALLI, S.; CONFORTI, P.; MORCELLE DEL VALLE, S.; LIGGIERI, C.; ARRIBERE, M. C.; PRIOLO, N. S.; CAFFINI, N.

Viña del Mar, Chile

Congreso; Reunión Iberoamericana de Bioquímica, Biología Molecular y Biología Celular. XXIII Reunión Anual de la Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular de Chile. XXXVI Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular e; 2000

Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular de Chile, Sociedad Argentina de Investigación en Bioquímica y Biología Molecular , Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular

Araujiaína h I, II y III; morrenaína b I y II y morrenaína o II, proteasas purificadas del látex de Araujia hortorum Fourn., Morena brachystephana Griseb. Y Morena odorata Hook et Arn (Lindley) respectivamente, fueron parcialmente caracterizadas. Todas las enzimas poseen puntos isoeléctricos alcalinos y pesos moleculares comprendidos entre 24,0 y 29,2 kDa. La actividad caseinolítica es máxima a pH básico y es inhibida por E-64, HgCl2 y PMSF: utilizando N-CBZ-p-nitrofenil ésteres de distintos aminoácidos como sustratos, morrenaína b I y II muestran mayor preferencia por del derivado de Asp, morrenaína o II por el derivado de Ala y araujiaínas h I, II y III por el derivado de Gln. Los residuos N-terminales muestran alta homología entre sí, 80% entre araujiaína h II y III, 75% entre morrenaína b I y II, 85% entre araujiaína h II y morrenaína b I, 99% entre araujiaína h III y morrenaína b II y 95% entre morrenaína b II y morrenaína o II. En el caso de araujiaína h I se secuenció un péptido interno. Comparando las identidades con papaína, una proteasa cisteínica típica, se observan los siguientes resultados: morrenaína b I posee una identidad del 55%; morrenaína b II y o II del 60%; araujiaína h II del 55%; araujiaína h III, del 64%.