INVESTIGADORES
MORCELLE DEL VALLE Susana Raquel
congresos y reuniones científicas
Título:
Fitoproteasas como biocatalizadores en la sintesis de tensoactivos derivados de arginina
Autor/es:
MORCELLE, S. R.; LIGGIERI, C. S.; PRIOLO, N.S.; GUZMÁN, F.; CLAPÉS, P.
Lugar:
La Plata, Argentina
Reunión:
Congreso; XV Congreso Argentino de Catálisis-4º Congreso de Catálisis del MERCOSUR; 2007
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Catálisis
Resumen:
FITOPROTEASAS COMO BIOCATALIZADORES EN LA SINTESIS DE TENSOACTIVOS DERIVADOS DE ARGININA Susana R. Morcelle1*, Constanza S. Liggieri1, Nora S. Priolo1, Fanny Guzmán2, Pere Clapés3 1 Laboratorio de Investigación de Proteínas Vegetales (LIPROVE),Dpto. Cs. Biológicas, Fac. de Cs. Exactas, UNLP. Calle 47 y 115, 1900, La Plata, Argentina. * E-mail: morcelle@biol.unlp.edu.ar 2 Instituto de Biología (IB), Pontificia Universidad Católica de Valparaíso, Valparaíso, Chile. 3 Grupo de Biotransformaciones, Dpto. de Química de Péptidos y Proteínas, Instituto de Investigaciones Químicas y Ambientales, Jordi Girona 18-26, 08034 Barcelona, España. Palabras Claves/Key words: fitoproteasas, plantas autóctonas, surfactantes derivados de arginina, biocatálisis Resumen / Resumo Preparaciones con actividad proteolítica parcialmente purificadas provenientes del látex de plantas autóctonas (araujiaína, de Araujia hortorum y funastraína, de Funastrum clausum), así como extractos comerciales de endopeptidasas vegetales (papaína de látex de Carica papaya y bromelaína, de tallo de Ananas comosus) fueron empleados como biocatalizadores en la condensación de Bz-Arg-OEt con decilamina. El producto final (Bz-Arg-decilamida) tendría potencial aplicación como surfactante catiónico. Cada extracto enzimático liofilizado fue depositado en poliamida, determinándose el porcentaje de actividad retenida luego de dicho proceso frente a un sustrato sintético específico para cisteín endopeptidasas vegetales (PFLNA). Se ajustó la cantidad de unidades enzimáticas de los biocatalizadores inmovilizados para cada ensayo de síntesis empleando como sustrato BAPNA y Z-Phe-Arg-pNA. La síntesis del derivado de benzoil arginina se llevó a cabo en acetonitrilo con 0,25% de agua y la formación de productos fue monitoreada por HPLC-MS. Los resultados obtenidos arrojaron buenas conversiones en producto a las 72 h de reacción para araujiaína, funastraína y papaína (64, 51 y 55%, respectivamente), en tanto que para bromelaína apenas llegaron al 10%. Esto pone de manifiesto que, aunque estructuralmente se trata de fitoproteasas similares, el comportamiento para la obtención de este tipo de productos difiere entre sí.