INTECIN   20395
INSTITUTO DE TECNOLOGIAS Y CIENCIAS DE LA INGENIERIA "HILARIO FERNANDEZ LONG"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Propiedades de la lipasa de Araujia hortorum, un biocatalizador novedoso para la síntesis de ésteres y amidas
Autor/es:
M.E. FAIT; P. DI SANTO MEZTLER; M.L. FORESTI; S.R. MORCELLE
Lugar:
La Plata
Reunión:
Encuentro; V Encuentro Regional de Biocatálisis y Biotransformaciones; 2012
Institución organizadora:
SAByB
Resumen:
Las lipasas vegetales consisten en una alternativa interesante a las microbianas recombinantes para su aplicación a escala industrial. Las más estudiadas han sido las provenientes de semillas, las que se activan durante la germinación, pero tanto su obtención como caracterización son difíciles debido al bajo rendimiento e inestabilidad de este tipo de lipasas. En cambio, las provenientes de látex de familias tales como Caricaceae, Vasconcellea, Euphorbiaceae, Apocynaceae y Asclepiadaceae son fáciles de obtener, aunque su caracterización bioquímica permanece aún sin develar completamente.  AHL, la lipasa presente en la fracción insoluble del látex de Araujia hortorum fue obtenida como se indicara previamente [1]. El sólido secado por liofilización fue conservado a distintas temperaturas y se probó su actividad lipolítica luego de distintos tiempos de almacenamiento. Se vio que la actividad enzimática se mantuvo en un 90%, 100% y 60% luego de almacenada 14 meses a -20ªC, 4ªC y temperatura ambiente respectivamente. Por otro lado, se estudió la capacidad de AHL como biocatalizador en la síntesis de ésteres empleando como dadores de acilo ácidos grasos (0,02 M) de distinto número de carbonos y n-butanol (0,04 M) como alcohol, ensayando como solventes isooctano y hexano. Se comprobó que AHL en isooctano no tuvo actividad en síntesis, en tanto que en hexano se obtuvieron las siguientes actividades enzimáticas específicas (mmoles ácido consumidos/h×mg biocatalizador): 0,0042 (ácido butírico); 0,0025 (ácido hexanoico) y 0,0045 (ácido láurico). Las conversiones en producto obtenidas fueron 25,9% (ácido butírico), 15,2% (ácido hexanoico) y 28,4% (ácido láurico). También se probó la habilidad de AHL en la síntesis de un surfactante derivados de arginina (Bz-Arg-decilamida, Bz-Arg-NHC10) según la metodología descripta para biocatalizadores basados en peptidasas [2]. Luego de 72 hs de reacción se obtuvo una conversión del 37,4% en Bz-Arg-NHC10 y del 44,0% en el producto de hidrólisis, Bz-Arg-OH. En las condiciones ensayadas, AHL tendría mayor habilidad para hidrolizar el dador de acilo que en realizar la formación del enlace amida entre Bz-Arg-OEt y la decilamina. Sin embargo, AHL presentó mejores rendimientos en la formación de producto que otras lipasas comerciales (tales como Novozym 435) en la síntesis de otros surfactantes derivados de arginina mediante un método similar [3], lo que convierte a AHL en un biocatalizador promisorio para la obtención de este tipo de productos.