Análisis funcional de Beta-ATP sintasa como proteína de unión de lipoforina en el intestino de Panstrongylus megistus (Hemiptera: Reduviidae) [Póster].

FRUTTERO LL; CARLINI CR; RUBIOLO ER; CANAVOSO LE

La Falta, Córdoba.

Jornada; XIX Jornadas Científicas de la Sociedad de Biología de Córdoba.; 2013

Sociedad de Biología de Córdoba

Lipoforina (Lp) es la principal lipoproteína en la circulación de los insectos. Funciona como un transportador reusable, captando y transfiriendo lípidos a los tejidos mediante la interacción a nivel de la membrana plasmática de las células blanco y sin degradación de sus aproproteínas estructurales. A pesar de la relevancia fisiológica de este evento, hasta el momento no se han identificado receptores no endocíticos de Lp en ninguna especie de insecto. El objetivo de este trabajo fue caracterizar el rol de la subunidad β del complejo ATP sintetasa (β-ATPasa) como proteína de unión a Lp en el intestino, así como su implicancia en la transferencia de lípidos. Para ello, se utilizaron ninfas de Panstrongylus megistus, un importante vector de la enfermedad de Chagas en Sudamérica. Los estudios de unión al ligando o ?ligand blotting? seguidos de espectrometría de masas, nos permitieron identificar a β-ATPasa como proteína unidora de Lp. Ensayos bioquímicos y celulares confirmaron la localización de β-ATPasa en la membrana plasmática y su interacción con Lp. Experimentos in vivo inyectando anti-β-ATPasa resultaron en una significativa inhibición de la transferencia de lípidos mediada por Lp a nivel intestinal. Analizados en conjunto, los hallazgos indican que β-ATPasa se desempeña como un receptor no endocítico para Lp en el intestino de P. megistus.