IDIM   12530
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES MEDICAS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Avances en la caracterización y localización subcelular de las adenilato quinasas de Trypanosoma cruzi.
Autor/es:
CAMARA , MARIA DE LOS MILAGROS; BOUVIER LEON A; MARIANA R. MIRANDA; CANEPA GASPAR E; PEREIRA CLAUDIO A
Lugar:
Santa Fe
Reunión:
Congreso; XXIII Reunión Científica Anual Sociedad Argentina de Protozoología; 2009
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Protozoología
Resumen:
Las enzimas responsables de mantener la homeostasis celular de ATP son las adenilato quinasas, las cuales catalizan la interconversión de nucleótidos de adenosina. Las  células eucariotas típicas poseen tres isoformas de adenilato quinasa, la variante soluble y las que se encuentran en el espacio intermembrana y en la membrana mitocondrial, sin embargo, en tripanosomátidos, se han identificado por lo menos tres variantes adicionales. El metabolismo compartemantilizado de estos organismos podría explicar la diversidad de isoformas donde cada variante tendría una localización diferencial dentro de la célula. Por otra parte, los kinetoplástidos presentan ciclos de vida complejos, con distintos estadios y características metabólicas particulares, por consiguiente el gran número de isoformas podría ser explicado por  la expresión diferencial de las mismas. En T. brucei se han descripto variantes citosólicas, posibles mitocondriales y variantes glicosomales. Dichas isoformas poseen homologas en T. cruzi, esperándose una localización similar. En este trabajo estudiamos la localización y características de las adenilato quinasas de T. cruzi denominadas TzAdk2/3/5/6. Se desarrollaron epimastigotes que expresan las diferentes isoformas completas fusionadas a GFP con el objetivo de estudiar su localización subcelular. Paralelamente se obtuvieron anticuerpos, para algunas de las isoformas, que permiten complementar los resultados de localización. Para TzAdK3, la candidata glicosomal, se realizaron además, mutantes que carecen de la posible señal PTS-1 así como también, se agrego dicha señal a GFP con el objetivo de identificar los determinantes de su localización. En el caso de TzAdK5 se también se obtuvieron mutantes, que carecen de las regiones de fosforilación, con el objetivo de estudiar el efecto de dicha modificación post-traduccional. La identificación de los factores capaces de regular la localización subcelular y expresión de este grupo de enzimas permitirá comprender mejor el rol de cada isoforma en la red celular de transferencia de fosfatos de alta energía.