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La arginina quinasa (AK) es una enzima de gran importancia en el equilibrio energético de Trypanosoma cruzi, así como enla resistencia a distintos tipos de estrés. Por su ausencia en el hospedador mamífero, la AK es un buen blancoquimioterapéutico. Se han reportado pocos inhibidores de esta enzima, en su mayoría pertenecientes al grupo de lospolifenoles. Por esta razón se decidió probar en un modelo in silico la unión de diferentes polifenoles hidroxilados al sitioactivo de la AK y evaluar el efecto sobre la actividad enzimática y la viabilidad de los parásitos. Las estructuras 3D de losligandos se obtuvieron de la base de datos de compuestos comerciales ZINC, a las cuales se les minimizó la energía en elservidor PRODRG2. La estructura cristalina de la AK de T. cruzi se obtuvo del RCSB PDB y se completaron los residuosfaltantes con la AK de Limulus poliphemus. Usando el programa AutoDock Tools se ensayaron los diferentes compuestos,fijándose como flexibles los residuos de la AK Ser63, Gly64, Ile65, Tyr68, His315, Glu225, Glu314, Cys271, que han sidoreportados como esenciales en la unión o catálisis de la arginina. Los grupos con menor energía se tomaron como formasrepresentativas de la unión de los ligandos. Se compararon las energías libres de unión (∆G) mínimas de cada complejoenzima-ligando usando como control positivo el complejo AK-arginina. De los ligandos probados, 6 tuvieron un ∆G menor ala del control (-8,11) entre los que figura el resveratrol (-8,33), el cual estaría interactuando con el bolsillo hidrofóbico delsitio activo. Para los ensayos in vitro, inicialmente se eligió el resveratrol y se determinó que inhibe el 60% de la actividadenzimática a una concentración de 100 µM. La IC50 calculada en epimastigotes de T. cruzi fue de 13 µM al día 5 de cultivo.Este constituye el primer trabajo donde se identifica in silico un inhibidor de la arginina quinasa que no sólo actúa sobre laenzima sino que además posee efecto tripanocida.