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Trypanosoma cruzi, el agente del mal de Chagas, no sintetiza ácido siálico de novo, sino que lo transfiere desde residuos unidos α(2→3) a galactosas de glicoconjugados del hospedero hacia unidades β-D-galactopiranosilo terminales presentes en moléculas de la superficie del parásito. La trans-sialidasa de Trypanosoma cruzi (TcTs), que cataliza esta transferencia, es una enzima esencial para la supervivencia del parásito en el mamífero o en el insecto vector.1 Presenta dos subsitios en el sitio activo, uno para el ácido siálico, común con las sialidasas bacterianas y virales, y otro para el β-D-galactopiranosil aceptor. En trabajos anteriores determinamos que análogos de lactosa son inhibidores de TcTs2 y que la conjugación con polietilenglicol (PEG) multibrazos aumentaba la vida media en sangre.3 Presentamos ahora las propiedades aceptoras de β-tiogalactósidos y β-tiolactósidos4 algunos de los cuales tienen la particularidad de contener un grupo triazol, como puede verse en la estructura más sencilla del grupo. Los tioglicósidos son resistentes a la hidrólisis enzimática por β-galactosidasa y la presencia del heterociclo podria incrementar la afinidad por la TcTS. Se realizaron reacciones de transferencia utilizando TcTS recombinante proporcionada por el Dr. Mucci (UNSAM) y 3?-sialillactosa como donor. En este trabajo se estudió también la capacidad de los compuestos para actuar como inhibidores de la sialilación de la N-acetillactosamina. Las reacciones se analizaron por cromatografía aniónica de alta resolución con detección por pulso amperométrico (HPAEC-PAD). La mayoría de los compuestos resultaron muy buenos aceptores de ácido siálico y los multilactósidos resultaron ser los mejores inhibidores de la reacción