INQUIMAE   12526
INSTITUTO DE QUIMICA, FISICA DE LOS MATERIALES, MEDIOAMBIENTE Y ENERGIA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
La presencia del agua como elemento revelador de la estructura del ligando en proteinas que unen Carbohidratos
Autor/es:
GAUTO DIEGO
Lugar:
Universidad Nacional de Quilmes
Reunión:
Workshop; Biologia Computacional de Proteinas; 2009
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Quilmes
Resumen:
<!-- @page { size: 21cm 29.7cm; margin: 2cm } P { margin-bottom: 0.21cm } --> Para comprender la interacción entre biomoléculas, resulta relevante preguntarse cuál es el rol que cumple el solvente en dicha interacción y si existe alguna relación entre la forma en la que dichas biomoléculas se vinculan con las aguas circundantes y su modo de unión. Con el objeto de responder estos interrogantes, se estudio la estructura de solvatación Galectina-3, Concanavalina A, módulos CBM40 y CBM32 de Sialidasa multimodular de Bacteria y Ciclofilina A mediante simulación de dinámica molecular en solvente explicito. Para analizar la estructura de solvatación en los sitios de unión, se calcularon las funciones de distribución radial y angular traslacional de las moléculas de agua de aquellos átomos capaces de formar puente de hidrógeno con el ligando. En base a esto, se pudieron definir aquellas zonas de la proteina que interaccionan con el ligando en donde la probabilidad de encontrar moléculas de agua fuera máxima, dichas regiones fueron llamadas Water Sites (WS) Luego, utilizando como referencia la estructura del complejo proteína ligando, se busco correlacionar las propiedades termodinámicas de los WS con la posibilidad de que el mismo fuera ocupado por un átomo del ligando en el complejo. Los resultados muestran que aquellos WS con mayor probabilidad de ser ocupados por moleculas de agua tienden a ser reemplazados por los oxidrilos del ligando. Esta información podria ser utilizada para predecir estructuras de complejos, cuando la misma no esta disponible o sugerir modificaciones en la estructura de ligandos biomimeticos para modificar su afinidad o especifidad por la proteina blanco.
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