INQUIMAE   12526
INSTITUTO DE QUIMICA, FISICA DE LOS MATERIALES, MEDIOAMBIENTE Y ENERGIA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
ESPECTROSCOPIA VIBRACIONAL DE METALOPROTEINAS
Autor/es:
MURGIDA, D.H.
Lugar:
Buenos Aires
Reunión:
Workshop; 3° Workshop Argentino de Química Bioinorgánica; 2008
Resumen:
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Las espectroscopias
vibracionales de absorción infrarroja (IR) y dispersión Raman constituyen
herramientas complementarias que permiten obtener información estructural y
dinámica de macromoléculas, en particular de metaloproteínas. Los espectros IR
carecen de selectividad intramolecular, aunque están dominados por los modos de
amida y permiten por lo tanto obtener información sobre la estructura
secundaria de la proteína. En contraste, la espectroscopia Raman resonante (RR)
permite monitorear de forma selectiva diferentes cromóforos de la
macromolécula, p. ej. centros metálicos o residuos aromáticos.
Ambas técnicas pueden
operarse en forma resuelta en el tiempo en un amplio rango dinámico desde los
femtosegundos a los segundos.
Por otra parte, la alta sensibilidad que provee el
efecto de intensificación de superficies permite el estudio espectroelectroquímico
de proteínas redox inmobilizadas sobre electrodos biocompatibles
nanoestructurados tanto con detección Raman (SERR) como IR (SEIRA). Estos
métodos permiten monitorear simultáneamente y en tiempo real aspectos
estructurales, cinética de transferencia electrónica y la dinámica proteica en
complejos biomiméticos.