IDEHU   05542
INSTITUTO DE ESTUDIOS DE LA INMUNIDAD HUMORAL PROF. RICARDO A. MARGNI
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio de las funciones efectoras de los HCAbs presentes en llamas.
Autor/es:
SACCODOSSI, NATALIA; DE SIMONE, EMILIO; LEONI, JULIANA
Lugar:
Mar del Plata. Buenos Aires
Reunión:
Congreso; LVII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Inmunología (SAI) y LIV Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigaciones Clínicas (SAIC).; 2009
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Inmunología (SAI) y Sociedad Argentina de Investigaciones Clínicas (SAIC).
Resumen:
Los HCAbs (Heavy Chain Antibodies) carecen de las cadenas livianas y del CH1. Existen 3 isotipos de IgG en camélidos: IgG1, IgG2 e IgG3; de los cuales la IgG2 (IgG2a, IgG2b e IgG2c) e IgG3 son no convencionales del tipo HCAbs, mientras que la IgG1 mantiene la estructura convencional. En las llamas, el 30% de las Ig séricas son HCAbs. Los objetivos del siguiente trabajo fueron: estudiar la capacidad de los HCAbs de fijar complemento y de hemaglutinar, y buscar en sus secuencias primarias el motivo de unión al C1q. Se inmunizaron llamas con estroma de GR ovinos y se purificó a partir del suero, la IgM, la IgG1 y la fracción IgG2-IgG3, en condiciones fisiológicas por Sephadex G150. Se realizó un ensayo de fijación de complemento directo y también se evaluó la capacidad de hemaglutinar. Por otro lado, se obtuvieron los DNAc de las regiones constantes de los HCAbs y se analizó la presencia del motivo conservado responsable de la unión al C1q. Al realizar la fijación de complemento, el pool de suero de las llamas inmunizadas, la IgM y la IgG1, pudieron fijar complemento; sin embargo los HCAbs (IgG2 e IgG3) no pudieron hemolisar los GR a pesar de presentar en su secuencia primaria el motivo de unión al C1q conservado. Por otro lado, la fracción de IgG2-IgG3 no hemaglutinó a diferencia de la IgM e IgG1. Aunque, luego de añadir suero anti-IgG a la fracción de IgG2-IgG3 unida a los GR, se observó hemaglutinación. Como conclusión, los HCAbs no fueron capaces de lisar los GR a pesar de que sus secuencias presentaran el motivo de unión al C1q y tampoco fueron capaces de hemaglutinar. Estos resultados estarían indicando que los HCAbs no pueden realizar entrecruzamientos efectivos con los Ag. Probablemente, la interacción del C1q con el CH2 de los HCAbs se ve impedida estericamente por la gran cercanía de los dominios variables. Por otro lado, como el motivo de unión al C1q está conservado, tal vez los HCAbs pueden tener un papel en la modulación de la lisis por complemento.