INFIQC   05475
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES EN FISICO- QUIMICA DE CORDOBA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio comparativo de la interacción del complejo [Cr(phen)2dppz]3+ con Albumina sérica Bovina y Humana
Autor/es:
J. TONEATTO; PABLO F. GARCÍA; GERARDO A. ARGUELLO
Lugar:
Salta
Reunión:
Congreso; XVI congreso Fisicoquímica; 2009
Institución organizadora:
AAIFQ
Resumen:
Nuestro interés se centra en el estudio de los complejos polipiridínicos del Cr(III) y su potencial uso como sensitizadores en Terapia Fotodinámica (PDT=Photo Dynamic Therapy) mediante su interacción con compuestos de interés biológico. Estudios anteriores permitieron determinar que ciertos complejos diiminos de Cr(III) se asocian a albumina sérica bovina (BSA) con una alta afinidad. En esta oportunidad presentamos los estudios realizados para caracterizar el proceso de asociación del complejo [Cr(phen)2dppz]3+ a albumina sérica, dado que dicho complejo de Cr(III) presenta un ligando de tipo intercalador, el cual le confiere atractivas propiedades para el uso como agente de foto-ruptura [1]. La albumina sérica constituye la mayor parte de las proteínas solubles del sistema circulatorio, cumpliendo gran variedad de funciones fisiológicas. La presencia de numerosos grupos reactivos en su molécula le confiere capacidad para que gran variedad de sustancias se unan con alta afinidad, haciendo de esta proteína un activo transportador de numerosos componentes. La espectroscopia de fluorescencia es un método ampliamente usado para el estudio de la interacción entre pequeñas moléculas y bio-macromoléculas. La fluorescencia en la albumina se origina a partir de dos tipos de fluoróforos: el triptófano (Trp) y la tirosina (Tyr). Para establecer el subdominio donde se asocia el complejo de Cr(III) a la albumina realizamos un estudio comparativo, en el cual se analizó el quenching de fluorescencia de BSA y HSA (H=humana) por el complejo. Con el propósito de determinar si ambos fluoróforos están involucrados en el proceso de asociación, se comparó la fluorescencia de la albumina excitada a 280nm y 295nm. De los datos de intensidad de fluorescencia considerando la ecuación desarrollada por Bhattacharya [2] se determinaron las constantes de asociación (KB) a diferentes temperaturas (294.5K, 299K, 302.5K y 308.5K), obteniéndose valores de constantes comprendidos entre 1,2 105 M-1 y 3,2 105 M-1. A partir de las KB, se calcularon los parámetros termodinámicos mediante la ecuación de Van´t Hoff, obteniéndose valores de ΔH y ΔS positivos y ΔG negativos en todos los casos. Podemos concluir que el complejo [Cr(phen)2dppz]3+ se asocia fuertemente al subdominio IIA, tanto en la BSA como HSA, estando involucrados en el proceso de quenching, no solo el residuo de Trp-214 sino también residuos de Tyr próximos. A partir de los parámetros termodinámicos podemos concluir que el proceso es espontaneo y las interacciones hidrofóbicas juegan un rol muy importante en dicho proceso, no obstante, no podemos descartar que procesos de naturaleza electrostática estén presentes, dada la carga de las especies involucradas.