Entrecruzamiento de aislados proteicos de soja enriquecidos en las fracciones 11S y 7S con transglutaminasa

LUIS DORADO; CARLA E. GIACOMELLI; GRACIELA GRAU; BEATRIZ LOPEZ DE MISHIMA

Cordoba

Conferencia; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos (CICyTAC 2009).; 2009

Las proteínas son una de las sustancias disponibles para conferir texturas semisólidas en los productos alimenticios. Las proteínas de soja son una alternativa a las proteínas animales para la fabricación de texturizados comestibles. Sin embargo debido a sus pobres propiedades gelificantes y a la falta de dureza mecánica, son poco adecuadas para su empleo en la manufactura de alimentos. Una manera efectiva de mejorar estas propiedades es utilizar técnicas de entrecruzamiento enzimático con transglutaminasa (TG). Esta es una enzima que cataliza la formación de enlaces isopeptídicos entre las subunidades de las proteínas y es considerada una herramienta útil para el desarrollo de nuevos alimentos basados en proteína vegetal texturizada (TVP). Los aislados proteicos de soja consisten de un 90% de proteína; siendo sus mayores componentes la glicinina (fracción 11S) y la ß-conglicinina (fracción 7S), los que representan el 34% y 27%, respectivamente. El objetivo de este trabajo fue estudiar el efecto del entrecruzamiento de las fracciones de las globulinas de soja por acción de transglutaminasa. La separación de las fracciones enriquecidas en las proteínas 11S y 7S se realizó a partir de crioprecipitación de un extracto acuoso de harina desgrasada de soja a pH 5,8 para obtener la fracción 11S y a partir del sobrenadante de esta fracción a pH 4,8 para obtener la fracción 7S. El análisis de las subunidades de las fracciones enriquecidas que intervienen en el entrecruzamiento enzimático se evaluó por electroforesis SDS-PAGE. Se realizaron ensayos de hidrofobicidad superficial por análisis de fluorescencia empleando 1-anilino-8-naftalen-sulfonato (ANS) como sonda. A partir del análisis de los geles se observó que las subunidades que intervienen en la reacción de entrecruzamiento con TG son las subunidades y ' del aislado proteico enriquecido en 7S (ß-conglicinina) y la subunidad ácida (AS) del aislado enriquecido en 11S (Glicinina). Mientras que la subunidad ß de la fracción 7S y la subunidad básica (BS) de la fracción 11S permanecieron casi intactas durante la reacción de entrecruzamiento enzimático. Esto se debe a que la enzima (TG) no accede fácilmente a estas subunidades las que se encuentran en el interior de la estructura nativa por ser hidrofóbicas. El análisis de hidrofobicidad superficial de las fracciones mostró que la fracción enriquecida en 7S es más hidrofóbica que la fracción 11S, lo que sugiere que la glicinina es un mejor sustrato para la enzima. y ' del aislado proteico enriquecido en 7S (ß-conglicinina) y la subunidad ácida (AS) del aislado enriquecido en 11S (Glicinina). Mientras que la subunidad ß de la fracción 7S y la subunidad básica (BS) de la fracción 11S permanecieron casi intactas durante la reacción de entrecruzamiento enzimático. Esto se debe a que la enzima (TG) no accede fácilmente a estas subunidades las que se encuentran en el interior de la estructura nativa por ser hidrofóbicas. El análisis de hidrofobicidad superficial de las fracciones mostró que la fracción enriquecida en 7S es más hidrofóbica que la fracción 11S, lo que sugiere que la glicinina es un mejor sustrato para la enzima.