Estudio Experimental y Teórico de submonocapas ordenadas sobre Ag(111)

CLAUDIA BEATRIZ SALIM ROSALES; MARIANA ISABEL ROJAS; LUCÍA BERNARDITA AVALLE

Rosario

Congreso; XVIII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2013

AAIFQ

Introducción: Figura 1: Fosfato adsorbido sobre Ag(111).   Recientemente se ha estudiado la adsorción de flavinas sobre superficies monocristalinas de  mediante técnicas electroquímicas y ópticas no lineales1, determinándose que las flavinas presentan estructura ordenada, las cuales en algunos casos, son desplazadas por  la presencia de aminoácidos. Estos sistemas son de interés tecnológico ya que son aplicables al desarrollo de dispositivos biomédicos y biosensores. En el presente trabajo, mediante cálculos de Teoría del Densidad Funcional (DFT) empleando el código SIESTA2, se estudió la adsorción del los grupos de anclaje de las flavinas y del aminoácido en cuestión mediante que enlazan a la superficie de . La superficie monocristalina se modeló mediante una lámina de 4 planos con 16 átomos cada una, y se emplearon condiciones de contorno periódicas en x, y, z. Objetivos: Para explicar porque la L-cisteina desplaza a la riboflavina (RF), pero no desplaza a flavin-mononucleótido (FMN), se comparan las energías de adsorción de los diferentes grupos de anclaje para determinar la estabilidad termodinámica de las películas de RF y FMN en presencia de L-cisteina. Resultados: Los estudios experimentales se realizaron adsorbiendo las flavinas a pontencial de carga cero y a diferentes pH, encontrándose la forma oxidada del compuesto de interés en la solución. A partir de los cálculos computacionales, analizando los grupos ( , , ) para los diferentes sitios de adsorción (top, bridge, fcc, hcp) de la superficie  (111), se evaluaron las energías de adsorción correspondientes. Conclusiones: Del análisis de los resultados experimentales y teóricos se puede observar energías de adsorción comparables entre  (FMN) y (L-cisteina) mientras que el  (RF) presenta un enlace más débil respecto de los anteriores, lo que explicaría que el sistema encuentra ganancia energética al reemplazar la L-cisteina.   Referencias bibliográficas 1. L.B. Avalle, L. Valle, J. of Electroanalytical Chemistry 2011, 662, 288-297. 2. J. M. Soler, E. Artacho, J. D. Gale, A. García, J. Junquera, P. Ordejón, D. Sánchez-Portal, J. Phys.: Condens. Matter 2002, 14, 2745.