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Introducción: Los biosensores son dispositivos destinados a medidas analíticas en los que se convierte un evento de reconocimiento biológico en una señal medible [1]. El elemento de biorreconocimiento es altamente específico ya que permite identificar a un dado analito en muestras muy complejas. Si bien en el proceso de inmovilización es posible obtener una enzima más estable que la enzima libre, en la actualidad se buscan sistemas que sean estables durante periodos de meses [2,3]. Debido a esto es que existe un sinnúmero de estudios destinados a mejorar la sensibilidad y estabilidad de los biosensores. No obstante, todavía se desconocen la mayoría de las variables que controlan la estabilidad operacional a largo plazo [3].Objetivos: Describir los cambios en los parámetros analíticos de un biosensor de lactato cuando se modifica la composición de la matriz de inmovilización. Analizar las propiedades viscoelásticas y difusionales de la matriz.Relacionar la respuesta analítica con las propiedades fisicoquímicas del sistema.Resultados: Se prepararon diversas matrices enzimáticas entrecruzando a la enzima lactato oxidasa con diferentes mezclas de mucina y albumina en las que se varió la concentración de agente entrecruzante (glutaraldehído). Se analizó la respuesta analítica de estos biosensores, comparando su sensibilidad, intervalo lineal y estabilidad con sus respectivas propiedades de hinchamiento, viscoelasticidad y con la capacidad de la matriz para permitir la acumulación y difusión del analito.Conforme se incrementan los porcentajes de albúmina y glutaraldehído se observó que: el coeficiente de partición no cambia significativamente y es cercano a 1, la componente elástica de la matriz crece, y disminuye el coeficiente de difusión de especies solubles. Por el contrario, no se encontraron cambios significativos de estas variables al entrecruzar matrices compuestas por mucina. Conclusiones: Tanto la albúmina como la mucina son indispensables para constituir la matriz. En lo que respecta a la albúmina, esta proporciona la estabilidad estructural necesaria para mantener atrapada a la enzima en la matriz y protege a la LOD de ser inactivada por el glutaraldehído. Por otra parte, la mucina ofrece un ambiente glicosídico altamente hidratado en el que la LOD puede efectuar los cambios estructurales que necesita para mantener su actividad enzimática. Las virtudes de cada una de estas proteínas lograron maximizarse utilizando glutaraldehído diluido al 1.5% en un hidrogel formado por un 70 % de mucina y un 30% de albumina. Estos resultados son coincidentes con otros estudios, también realizados en nuestro laboratorio, de otros biosensores que utilizaban mucina en la matriz enzimática.Referencias bibliográficas[1] J. Wang. Analytical Electrochemistry, 2nd ed, J. Wang, 2000 Wiley-VCH, New York.[2] M. Romero, F. Ahumada, F. Garay y A. Baruzzi. Anal. Chem. 13, 2010. 5568.[3] J. Luong, K. Male y J. Glennon. Biotechnol. Adv.ances, 26, 2008, 492.