INFIQC 05475
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES EN FISICO- QUIMICA DE CORDOBA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Efecto de la serie de Hofmeister en las propiedades ácido-base de la albúmina
Autor/es:
F. P. BONAFE, O. R. CÁMARA Y F. Y. OLIVA.
Lugar:
Córdoba
Reunión:
Congreso; XVII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2011
Institución organizadora:
Asoc. Argentina de Investigación en Fisicoquímica
Resumen:
Resúmen
La serie de Hofmeister, conocida desde 1888, propone un orden para la influencia
relativa de iones sobre la estabilidad de macromoléculas y coloides. La secuencia de
iones se propuso empíricamente según la facultad de los mismos para aumentar la
solubilidad de proteínas y dispersar sistemas coloidales y es la siguiente:
CO32- SO42- S2O32- H2PO4- F- Cl- Br- NO3- I- ClO4- SCN-.
Recientes estudios han demostrado que la serie no afecta las propiedades del seno de
la solución, como se pensaba originalmente, sino que el efecto de los iones surge de
interacciones que ocurren en la superficie de la macromolécula y en el ordenamiento
de las moléculas de agua en la superficie. Sin embargo no se ha postulado ningún
modelo que explique de forma acabada la especificidad que brinda el orden a la serie.
Este trabajo se centra en el estudio de los efectos de aniones pertenecientes a la serie
de Hofmeister sobre las propiedades ácido base de la albúmina sérica humana (ASH),
proteína más abundante en el sistema circulatorio.
Objetivos
Se desea encontrar una relación cuantitativa entre la concentración y naturaleza de
sales de sodio, cuyos aniones pertenecen a la serie de Hofmeister, y la carga
superficial de la ASH. Esta carga está dada por el número de H+/OH- tomados al
efectuarse una titulación potenciométrica de la proteina en soluciones de electrolito de
distinta fuerza iónica.
Resultados
Se realizaron titulaciones potenciométricas en soluciones de ASH utilizando como
electrolitos sales de sodio (sulfato, fluoruro, cloruro, ioduro), a distintas fuerzas iónicas.
Se estudió la reversibilidad del proceso de titulación entre pH 3,5 y 10,5. Los
resultados obtenidos fueron corregidos por la titulación del electrolito (blanco). La
información resultante de estos experimentos fue graficada como ZH vs. pH, donde ZH
representa el número de protones tomados por molécula de proteína. En ellas se
encontró una relación entre la secuencia según Hofmeister de los aniones y el valor
de ZH, tal que las soluciones de ASH en aniones más polarizables alcanzaban valores
de pH más bajos. Se modeló el sistema usando la ecuación de Poisson-Boltzmann no
lineal, teniendo en cuenta potencial de interacciones no electrostáticas (fuerzas de
dispersión) experimentadas por los iones. Se estimó el coeficiente de dispersión,
dependiente de las polarizabilidades y propiedades dieléctricas, el cual es el
responsable del comportamiento de los iones en la expresión del potencial de
dispersión. Por otro lado, se omitieron las interacciones no electrostáticas en la
expresión y se recalculó la carga superficial de la proteína para evaluar las diferencias
entre ambos modelos.
Conclusiones
Los aniones estudiados afectan de varias formas a las propiedades superficiales de la
ASH, pero esencialmente el orden de estabilidad que confieren los iones depende de
su polarizabilidad: los iones menos polarizables (SO4
2-, F-) están más fuertemente
hidratados, por lo que están impedidos para efectuar interacciones electrostáticas y de
dispersión directas con la proteína y aumentan la tensión superficial en la interfaz
proteína-agua; por otro lado, los iones más polarizables (Cl-, I-) disminuyen la tensión
superficial, favoreciendo las fuerzas de dispersión. Se concluyó que tanto las fuerzas
de dispersión como las interacciones electrostáticas modifican la actividad ácido base
de la albúmina.
