CIQUIBIC 05472
CENTRO DE INVESTIGACIONES EN QUIMICA BIOLOGICA DE CORDOBA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Identificación de actividad gangliósido glicosíltransferasas en la superficie celular
Autor/es:
TORRES DEMICHELIS V.A.; CRESPO P.M.; DANIOTTI J.L.
Lugar:
Huerta Grande, Córdoba, Argentina
Reunión:
Jornada; XVII Jornadas Científicas de la Sociedad de Biología de Córdoba; 2009
Institución organizadora:
Sociedad de Biología de Córdoba
Resumen:
<!--
/* Font Definitions */
@font-face
{font-family:Calibri;
mso-font-alt:"Century Gothic";
mso-font-charset:0;
mso-generic-font-family:swiss;
mso-font-pitch:variable;
mso-font-signature:-1610611985 1073750139 0 0 159 0;}
/* Style Definitions */
p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal
{mso-style-parent:"";
margin-top:0cm;
margin-right:0cm;
margin-bottom:10.0pt;
margin-left:0cm;
line-height:115%;
mso-pagination:widow-orphan;
font-size:11.0pt;
font-family:Calibri;
mso-fareast-font-family:Calibri;
mso-bidi-font-family:"Times New Roman";
mso-ansi-language:ES-AR;
mso-fareast-language:EN-US;}
@page Section1
{size:612.0pt 792.0pt;
margin:70.85pt 3.0cm 70.85pt 3.0cm;
mso-header-margin:36.0pt;
mso-footer-margin:36.0pt;
mso-paper-source:0;}
div.Section1
{page:Section1;}
-->
Las gangliósido glicosiltransferasas son enzimas
integrales de membrana localizadas principalmente en el complejo de Golgi. El objetivo
de este trabajo fue analizar la distribución y actividad enzimática de gangliósido
glicosiltransferasas (SialT2, GalNAcT y GalT2) en compartimientos subcelulares
diferentes al complejo de Golgi. Mediante técnicas de expresión ectopica, marcación
metabólica, inmunocitoquímica y microscopía confocal demostramos en células
CHO-K1 y SK-Mel 28 que: I) SialT2 y GalNAcT, pero no GalT2, localizan en
membrana plasmática (MP); II) SialT2, pero no GalNAcT, posee actividad enzimática
en MP; III) Determinantes moleculares presente en el dominio catalítico de
SialT2 son necesarios para su transporte y localización en MP; IV) El
transporte de SialT2 a MP es independiente de la presencia de su sustrato
(GM3); V) La actividad SialT2 en MP disminuye significativamente cuando se
inhibe el transporte vesicular; VI) SialT2 endógena cataliza síntesis de
producto (GD3) en MP de células SK-Mel 28. Los resultados demuestran la
existencia de mecanismos de síntesis local que modulan la expresión de
glicolípidos en la superficie celular.
