CIQUIBIC   05472
CENTRO DE INVESTIGACIONES EN QUIMICA BIOLOGICA DE CORDOBA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
La producción enzimática de ceramida en monocapas lipídicas y en condiciones alejadas del equilibrio induce relajación de forma de dominios condensados
Autor/es:
FANANI M. LAURA; DE TULLIO LUISINA; HAERTEL STEFFEN; JARA JORGE; MAGGIO BRUNO
Lugar:
La Plata. Buenos Aires
Reunión:
Congreso; XXXVII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2008
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
La producción de dominios lipídicos enriquecidos en ceramida por esfingomielinasa en una monocapa de esfingomielina produce un cambio de composición con consecuencias que han sido propuestas como resultado de una situación fuera del equilibrio. De esta forma se induce la rápida desmezcla de los componentes para formar dominios liquido-condensados ricos en ceramida, inmersos en una fase liquido-expandida rica en esfingomielina [1]. Recientemente hemos estudiado la evolución morfológica de los dominios de ceramida por microscopia de epifluorescencia. Los dominios sufren una relajación de forma desde estrelladas a circulares, luego de la detención de la actividad esfingomielinasa por EDTA, que muestra una cinética con una vida media de aprox. 10min. Este reordenamiento de forma es consecuencia de la acción concertada de la repulsión dipolar intradominio y la tensión de línea de acuerdo a la teoría de transición de formas de McConnel [2]. La rápida separación de fases causa una transciende alta concentración de ceramida en los dominios condensados y como consecuencia, una alta repulsión dipolar intradominio. Esto induce formas estrelladas que relajan a redondeadas a medida que la concentración de ceramida baja hasta la composición de equilibrio [3]. La rápida acción de esfingomielinasa puede interpretarse en este caso como un perturbador composicional que brinda importantes consecuencias en la organización de superficie a una escala espacial (mm) y temporal (min) superior a la escala donde es ejercida la acción directa de la enzima (nm; s). Financiado por FONCyT, CONICET, Min CyT Córdoba, SECyT-UNC.

