CIQUIBIC   05472
CENTRO DE INVESTIGACIONES EN QUIMICA BIOLOGICA DE CORDOBA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
La glicoproteína I Beta-2 favorece la interacción entre membranas de fosfolípidos aniónicos.
Autor/es:
RAFAEL GUSTAVO OLIVEIRA; PAOLOROSSI MARIANA; CAVALCANTI, LEIDE PASOS; MONTICH, G. G.
Lugar:
San Carlos de Bariloche
Reunión:
Workshop; Segundo Workshop de Usuarios Argentinos de Técnicas de Luz Sincrotrón; 2013
Institución organizadora:
Asociación Argentina de Cristalografía
Resumen:
La glicoproteína I beta-2 (Beta2GPI) o apoliporoteína H se encuentra en abundancia
en el plasma sanguíneo. Es una proteína soluble que está implicada en la coagulación sanguínea,
limpieza de cuerpos apoptóticos y en el síndrome anti-fosfolípido [1]. Estas
funciones están relacionadas a la capacidad de unir a lípidos aniónicos y sus
agregados [2,3]. En este trabajo caracterizamos el efecto que esta proteína tiene
en la interacción entre membranas aniónicas de palmitoil oleoil
fosfatidilglicerol, dimiristoil fosfatidilglicerol y cardiolipina. A tal fin
realizamos medidas de SAXS, para determinar los cambios en los espaciamientos
entre las membranas. En ausencia de Beta2GPI las membranas despliegan una
dispersión difusa (el factor de forma de las membranas no interactuantes). En
presencia de Beta2GPI aparecen adicionalmente picos de Bragg (el factor de
estructura de membranas interactuantes). La división de esta señal por el
factor de forma, muestra todos los picos de Bragg en una clara secuencia de
enteros correspondiente a membranas apiladas con un espaciamiento de unos 17,8
nm. La modelización de esta señal muestra que la longitud de correlación
comprende solo dos membranas y menos del 20 % de las mismas se encuentran
efectivamente correlacionadas. La correlación se ve favorecida en las membranas
en estado fluido (más flexible) y requiere de la proteína en estado nativo. Los
resultados son consistentes con una aposición de membranas inducida por Beta2GPI.