INIQUI 05448
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES PARA LA INDUSTRIA QUIMICA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Inmovilización de fructosiltranferasa sobre soportes de TiO2 y PEI-TiO2
Autor/es:
DANIEL HORACIO VALDEÓN; PAULA Z. ARAUJO; MIRTA DAZ; NORA INÉS PEROTTI
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; XVIII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2013
Institución organizadora:
Asociación Argentina de Investigación Fisicoquímica (AAIFQ) y Universidad Nacional de Rosario
Resumen:
Introducción: La inmovilización de enzimas es utilizada como herramienta tecnológica para mejorar la factibilidad de los procesos enzimáticos, a escala industrial, donde el uso de la enzima libre encarece sustancialmente el proceso. Esta metodología permite la reutilización de la enzima, mejora su estabilidad ante agentes físico-químicos yposibilita el control automático del proceso.La fructosiltransferasa (Ftasa) (EC. 2.4.1.9) es de interés en la región del NOA por su aplicación industrial debido a que es una enzima que cataliza la síntesis de fructooligosacáridos (FOS) a partir de sacarosa. Los FOS son compuestos considerados prebióticos porque estimulan el crecimiento de bacterias benéficas de la microbiota intestinal del individuo. Por esta razón se realizan esfuerzos en desarrollartecnologías para inmovilizar dicha enzima.Objetivos: En este trabajo el objetivo fue evaluar la inmovilización de Ftasa por adsorción1 en TiO2 y por entrecruzamiento2 en PEI-TiO2, tendiendo a elegir uno de estos sistemas y lograr el óptimo operativo en cuanto a pH, Temperatura y estabilidad en el tiempo.
