INIQUI   05448
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES PARA LA INDUSTRIA QUIMICA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio cinético de la hidrólisis de naringina catalizada por α-L-ramnosidasa de Penicillium decumbens
Autor/es:
MIRTA DAZ
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; XVIII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2013
Institución organizadora:
Asociación Argentina de Investigación Fisicoquímica (AAIFQ) y Universidad Nacional de Rosario
Resumen:
Introducción: Las enzimas α-L-ramnosidasas (EC 3.2.1.40) catalizan la hidrólisis de un gran número de glicósidos naturales que poseen una unidad de α-L-ramnosa terminal. Entre los sustratos naturales de esta enzima se encuentra la naringina (4`,5,7-trihidroxiflavanona-7-β-D-α-L-ramnosil(1→2)-β-D-glucósido), siendo los productos de su hidrólisis ramnosa y prunina (4`,5,7- trihidroxiflavanona-β-D-glucósido). El comportamiento cinético de una enzima frente a un sustrato determinado es de fundamental importancia para la caracterización y utilización de lamisma. En el caso del sustrato naringina y α-L-ramnosidasas las medidas cinéticas se ven dificultadas por la baja solubilidad de naringina, lo que impide medir velocidades iniciales en la zona de saturación de las enzimas. El uso de soluciones sobresaturadas de naringina para favorecer su hidrólisis ha sido propuesto previamente (1). Estatécnica permite preparar soluciones apreciablemente más concentradas que una saturada, las cuales son estables el tiempo necesario para realizar medidas cinéticas. Objetivos: Determinar los parámetros cinéticos de la reacción de hidrólisis denaringina catalizada por α-L-ramnosidasa de P. decumbens cubriendo un amplio rangode concentraciones de sustrato, utlizando soluciones sobresaturadas del mismo,incluyendo la zona de saturación de la enzima.