AUMENTO DE LA ESTABILIDAD DE á-AMILASA DE A. ORYZAE INMOVILIZADA EN PERLITA EXPANDIDA FUNCIONALIZADA

RODRÍGUEZ ZOTELO, JUAN J.; SORIA, FERNANDO; DESTEFANIS, HUGO; GERONAZZO, HUGO

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Congreso; XVII CONGRESO ARGENTINO DE CATALISIS Y VI CONGRESO DE CATALISIS DEL MERCOSUR; 2011

INIQUI-UNSa

La a-amilasa de Aspergillus Oryzae fue inmovilizada covalentemente en perlita expandida (PE) funcionalizada con aminopropiltrietoxisilano (APTES) al 10% en acetona, y con el colorante HE3B. Para la inmovilización de la enzima ambos soportes funcionalizados fueron activados con glutaraldehído (GA) al 5%. Los derivados PEAPTES y PE-HE3B retuvieron una actividad de 5,4 U g-1 y 6,0 U g-1 de soporte respectivamente. El pH óptimo, temperatura de máxima actividad y cinética de inactivación térmica de la enzima libre fue determinado y comparado con la enzima inmovilizada. La estabilidad térmica a 55°C de la enzima inmovilizada en PE-APTES y PE-HE3B fue más alta que para la enzima libre. La actividad de los derivados inmovilizados disminuye a un 50% después de siete usos sucesivos.LA a-amilasa de Aspergillus Oryzae fue inmovilizada covalentemente en perlita expandida (PE) funcionalizada con aminopropiltrietoxisilano (APTES) al 10% en acetona, y con el colorante HE3B. Para la inmovilización de la enzima ambos soportes funcionalizados fueron activados con glutaraldehído (GA) al 5%. Los derivados PEAPTES y PE-HE3B retuvieron una actividad de 5,4 U g-1 y 6,0 U g-1 de soporte respectivamente. El pH óptimo, temperatura de máxima actividad y cinética de inactivación térmica de la enzima libre fue determinado y comparado con la enzima inmovilizada. La estabilidad térmica a 55°C de la enzima inmovilizada en PE-APTES y PE-HE3B fue más alta que para la enzima libre. La actividad de los derivados inmovilizados disminuye a un 50% después de siete usos sucesivos. a-amilasa de Aspergillus Oryzae fue inmovilizada covalentemente en perlita expandida (PE) funcionalizada con aminopropiltrietoxisilano (APTES) al 10% en acetona, y con el colorante HE3B. Para la inmovilización de la enzima ambos soportes funcionalizados fueron activados con glutaraldehído (GA) al 5%. Los derivados PEAPTES y PE-HE3B retuvieron una actividad de 5,4 U g-1 y 6,0 U g-1 de soporte respectivamente. El pH óptimo, temperatura de máxima actividad y cinética de inactivación térmica de la enzima libre fue determinado y comparado con la enzima inmovilizada. La estabilidad térmica a 55°C de la enzima inmovilizada en PE-APTES y PE-HE3B fue más alta que para la enzima libre. La actividad de los derivados inmovilizados disminuye a un 50% después de siete usos sucesivos.