CERELA   05438
CENTRO DE REFERENCIA PARA LACTOBACILOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Bacterias con actividad proteolítica en soja para mejorar la digestión de aves destinadas a consumo humano
Autor/es:
QUIROGA MARÍA; SILVA CLARA; BERTANI MILENA; BABOT JAIME DANIEL; PEREZ CHAIA ADRIANA
Lugar:
CORDOBA
Reunión:
Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018); 2018
Institución organizadora:
CICYTAC
Resumen:
De acuerdo a proyecciones, la población mundial superará los 9 mil millones de habitantes en el año 2050, causando una fuerte demanda de alimentos. Para poder satisfacer el aumento en la demanda de proteína animal, la industria avícola debe aumentar su rendimiento. Una mejora en la digestión de las aves, resultaría en un aumento en la cantidad y calidad de proteína destinada a consumo humano, además disminuiría la presencia de alimento sin digerir en el intestino del ave, que podría ser usado por patógenos para su crecimiento. Esto representaría un avance tanto en la nutrición como en la salud humana. Por otro lado, la soja es la principal fuente de proteína en alimento para aves. Así, el objetivo de este trabajo fue evaluar el efecto de bacterias proteolíticas con potencial probiótico sobre la fracción proteica de la soja. Para ello, se aislaron de proteína de soja aislada (SPI) y se purificaron las fracciones de proteínas globulares β-conglicina y Glicinina, se las incorporó en un medio de cultivo como únicas fuentes de nitrógeno, se inoculó con Bacillus subtilis C10, B. cereus S3.40 o Pediococcus pentosaceus S37, se incubó 12 h y se analizó el perfil final de proteínas mediante SDS-PAGE y por nano HPLC acoplado a un espectrómetro de masa con tecnología Orbitrap. Las subfracciones α´, α y β de β-conglicina y subfracciones ácidas y básicas de Glicinina fueron degradadas en diferente proporción, pero con mayor intensidad por cepas de Bacillus. La hidrólisis de las proteínas liberó péptidos principalmente de 1500 a 3000 Da y pocos comprendidos entre 3000 y 5000 Da. B. subtilis C10 liberó péptidos a partir de todas las sub-fracciones de β-conglicina y Glicinina, a diferencia de B. cereus S3.40 que no dejó péptidos libres en ese rango de masa molecular a partir de Glicinina; P. pentosaceus S37 liberó péptidos de 1200 a 2000 Da. En secuencias de péptidos liberados por B. subtilis C10 y P. pentosaceus S37, pudieron detectarse secuencias correspondientes a pequeños péptidos con actividad antioxidante o antihipertensiva. En ambas cepas de Bacillus se observó presencia de un péptido de 29 aminoácidos que contiene una secuencia reconocida como inmunoestimulante y un péptido que estimula la fagocitosis in vitro, Soymetide-9. Los tres microorganismos estudiados presentaron importante actividad proteolítica sobre estas proteínas, liberando péptidos que podrían ser de gran aporte a la nutrición y salud del ave y del consumidor final.