Reducción de péptidos alergénicos de gluten por lactobacillus y pediococcus de origen panario

GEREZ, L.; ROLLÁN, G.; FONT DE VALDEZ, G

Tucumán

Simposio; II Simposio Internacional de Bacterias Lácticas; 2006

Centro de Referencia para Lactobacillus

REDUCCIÓN DE PÉPTIDOS ALERGÉNICOS DE GLUTEN POR LACTOBACILLUS Y PEDIOCOCCUS DE ORIGEN PANARIO C. L. Gerez1, G. Rollán1 y G. Font de Valdez1, 2 1Centro de Referencia para Lactobacilos (CERELA-CONICET) Chacabuco 145. Tucumán, Argentina. 2Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Universidad Nacional de Tucumán. Tucumán, Argentina. E mail: gfont@cerela.org.ar Durante la fermentación panaria, las bacterias lácticas (BAL) son capaces de degradar proteínas (gliadinas y gluteninas) presentes en la harina de trigo produciendo péptidos y aminoácidos (aa), importantes factores de crecimiento y precursores de compuestos de aroma. La actividad proteolítica podría contribuir además, a reducir péptidos alergénicos derivados de α-gliadina. En estudios previos, 13 cepas de BAL [L. plantarum (4), L. reuteri (3), L. brevis (1), L. curvatus (1), P. pentosaceus (4)] fueron seleccionadas por su capacidad de utilizar gluten como fuente de nitrógeno. El objetivo de este trabajo fue evaluar la actividad de las cepas seleccionadas frente a péptidos sintéticos cuya secuencia es similar a fracciones involucradas en alergias. Las actividades amino (AP), endo (EP), di (DP) y tri (TP) peptidasa se determinaron en extractos libres de células (ELC) usando los sustratos: a) derivados para-nitroanilina (Leu-pNA, Pro-pNA, Glu-pNA, Suphepha-pNA, Gluphepha-pNA), b) di y tripéptidos (Leu-Leu,  Leu-Pro, Leu-Leu-Leu, Leu-Gly-Gly, Leu-Gly-Phe) y c) péptidos sintéticos derivados de α-gliadina (31-43 y 33 mer) cuya secuencia estaría relacionada a procesos de alergias alimentarias. Prolina es un aminoácido abundante en gluten y único debido a su estructura cíclica lo cual impone restricciones a la proteólisis, por lo que los péptidos que lo contienen son difíciles de hidrolizar. Todas las cepas de BAL, excepto P.pentosaceus CRL 793, tuvieron actividad AP sobre Pro-pNA (0.9-6.1 nmol/min. mg prot). El 50% de las BAL degradaron el DP Leu-Pro con valores entre 2 - 7 nmol/min mg prot. Se determinaron actividades TP (300 nmol/min. mg prot) y EP (6 nmol/min. mg prot) significativamente superiores (P <0.01) en P. pentosaceus CRL 792 y L. plantarum CRL 775. El péptido sintético 31-43 α-gliadina fue hidrolizado 85% por todas las cepas de L. plantarum (2 h a 30ºC), un 40% (6 h) por P. pentosaceus (CRL 761 y CRL 792) mientras que P. pentosaceus CRL 793 y CRL 797 no tuvieron actividad. Ninguna de las BAL hidrolizó el péptido 33 mer luego de 24 h. Cuando se combinaron los ELC de P. pentosaceus CRL 792 y L. plantarum CRL 775 o P. pentosaceus CRL 792 y CRL 761, el péptido 33 mer fue hidrolizado 62 y 87% respectivamente, luego de 24 h. Los resultados obtenidos indican que la reducción de péptidos alergénicos derivados de gluten, dependería de una adecuada combinación de cepas proteolíticas. La aplicación de BAL podría ser una importante alternativa biotecnológica para obtener productos de panificación con menor contenido de péptidos alergénicos derivados de gluten.