Actividad antirradicalaria en hidrolizados proteicos de soja por acción de bacterias lácticas

AGUIRRE L.; HÉBERT E.; GARRO M.S.; SAVOY DE GIORI G.

San Miguel de Tucumán. Argentina

Simposio; II SIMPOSIO INTERNACIONAL DE BACTERIAS LÁCTICAS; 2006

CERELA-CONICET

La proteína de soja es ampliamente utilizada como ingrediente funcional o nutricional en productos alimenticios. Modificaciones enzimáticas con diferentes proteasas o microorganismos han sido usadas para mejorar las propiedades funcionales y obtener péptidos con actividad biológica. En los últimos años, en la industria alimentaria, se ha revalorizado el interés por los “antioxidantes naturales” en reemplazo de los artificiales. En este contexto, la búsqueda está dirigida hacia péptidos antioxidantes a partir de fuentes naturales. El objetivo de este trabajo fue obtener hidrolizados proteicos con actividad antioxidante mediante la acción enzimática de bacterias lácticas. Como fuente de proteínas se evaluó i) aislado proteico de soja (APS) obtenido en el laboratorio y ii) extracto acuoso de soja (EAS) comercial. Los estudios se realizaron usando suspensiones concentradas de Lactobacillus (L.) paracasei subsp. paracasei (L. paracasei) CRL 207, L delbruecki subsp. lactis CRL 581 y L. helveticus CRL 1062 obtenidas a partir de cultivos desarrollados en un medio químicamente definido, incubados a la temperatura óptima hasta fase exponencial. El sustrato proteico y la suspensión celular en buffer fosfato (0.1 M, pH 7.0) (relación 2:1) se incubaron durante 6 h a 30 o 37ºC según el microorganismo tomándose muestras a diferentes tiempos. La actividad proteolítica se determinó por electroforesis en geles de poliacrilamida (SDS-PAGE) y los péptidos liberados se analizaron por cromatografía líquida de alta presión (HPLC). La actividad antirradicalaria se evaluó por el método del 2,2-difenil -1- picrilhirazilo (DPPH). Todas las cepas fueron capaces de hidrolizar las proteínas de soja independiente de la fuente proteica usada. Los perfiles resultantes de la acción proteolítica de las BAL, evaluados por HPLC, mostraron incremento de péptidos de naturaleza hidrofílica e hidrofóbica. L. paracasei CRL 207 fue capaz de liberar péptidos hidrofóbicos potencialmente activos, a partir de APS durante las 6 h de incubación. La determinación de la actividad antirradicalaria en los hidrolizados indicó que estos últimos presentaron la mayor reactividad (59,6%) respecto a las otras muestras estudiadas. La misma fue comparable con la actividad de un antioxidante de uso comercial (2,6-di-tert-butyl-4-metilfenol, BHT 10mM). BAL capaces de liberar péptidos con actividad antioxidante a partir de proteína de soja constituyen una alternativa bio-tecnológica interesante para el diseño de alimentos funcionales novedosos.