Fermentos lácticos en panificación: Potencial aplicación para reducir pépticos alergenicos

GEREZ, L..; ROLLÁN, G.; FONT DE VALDEZ, G

Córdoba, Argentina

Congreso; Congreso Internacional sobre Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2006

Fermentos lácticos en panificación: Potencial aplicación para reducir péptidos alergenicos. Gerez, C. L.1, Rollán, G.1, Font de Valdez, G.1, 2 1Centro de Referencia para Lactobacilos (CERELA-CONICET) Chacabuco 145. Tucumán, Argentina. 2Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Universidad Nacional de Tucumán. Tucumán, Argentina. Las bacterias lácticas (BAL) tienen una gran diversidad metabólica y facilidad de adaptación a diversos ecosistemas, lo que permite su uso en la elaboración de una amplia variedad de alimentos fermentados. A diferencia de los países europeos, en Argentina no se utilizan fermentos lácticos en panificación. Durante la fermentación de la masa panaria, las BAL a través de un sistema proteolítico complejo constituido por proteasas y peptidasas, degradan gluten (proteína de trigo) en pequeños péptidos y aminoácidos. Los compuestos nitrogenados liberados aumentan el valor nutricional del pan y son importantes precursores de compuestos de aroma. En estudios previos se seleccionaron 4 cepas de Lactobacillus plantarum (CRL 759, CRL 769, CRL 775, CRL 778) de origen panario, con capacidad de hidrolizar gluten. El objetivo de este trabajo fue evaluar la actividad péptido hidrolasa de estas cepas lácticas sobre sustratos sintéticos y la capacidad de degradar péptidos derivados de gluten, posiblemente alergenicos. Las actividades amino,di y tri peptidasa de las cepas se determinaron en extractos libres de células usando los sustratos: a) derivados para-nitroanilina (Leu-pNA, Pro-pNA, Glu-pNA, Suphepha-pNA, Gluphepha-pNA), b) di y tripéptidos (Leu-Leu,  Leu-Pro, Leu-Leu-Leu, Leu-Gly-Gly, Leu-Gly-Phe) y c) péptidos sintéticos (31-43 y 33 mer derivados de α.-gliadina) cuya sequencia estaría relacionada a procesos de alergia. Las cuatro cepas de Lactobacillus plantarum tuvieron actividad aminopeptidasa sobre los tres sustratos ensayados (Leu-pNA, Pro-pNA, Glu-pNA), observándose la mayor con Leu-pNA (12-40 nmol/min. mg prot.). La actividad aminopeptidasa usando Pro-pNA (0.9-1.8 nmol/min. mg prot.) es importante ya que prolina es abundante en gluten y su estructura cíclica impone restricciones a la proteolisis. L. plantarum CRL 775 presentó la máxima actividad endopeptidasa (4.7- 7.0 nmol/min. mg prot.) y tripeptidasa (200 - 400 nmol/min. mg prot.), pero no tuvo actividad dipeptidasa con Leu-Pro. Todas las cepas hidrolizaron 80 y 100 % el péptido sintético 31-43 α.-gliadina, luego de 2 y 4 h de incubación, respectivamente. Sin embargo, ninguna de las cepas ensayadas degradó el péptido 33 mer luego de 24 h, por lo cual se están realizando estudios combinados. Todas las cepas de L. plantarum estudiadas presentaron un sistema péptido hidrolasa activo, responsable de la hidrólisis del péptido alergenico 31-43 α-gliadina. El uso de BAL en fermentos para panificación permitiría obtener alimentos novedosos de mayor calidad y menor contenido de estos péptidos.