Caracterizacion de Peptidos Bioactivos Generados por Lactobacilos Termofilos para el Diseño De Alimentos Funcionales

HEBERT, E. M.; MAMONE, G.; PICARIELLO, G.; SAVOY DE GIORI, G.; FERRANTI, P.

Proceedings X Congreso de Ciencia y Tecnologia de Alimentos

Ciencia Actual

Año: 2006 vol. 5 p. 1812 - 1821

Se evaluo la capacidad de cepas de lactobacilos termofilos para liberar, a partir de a-caseina (a-CN) y ß-caseina (ß-CN), peptidos antihipertensivos, es decir con actividad inhibitoria de la enzima conversora de angiotensina (ACE). Los hidrolizados de caseina que mostraron los mayores niveles de inhibicion de ACE correspondieron a Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis CRL 581, con valores de 53 y 40% para aquellos provenientes de a-CN y ß-CN, respectivamente. Estos hidrolizados fueron fraccionados por cromatografia liquida de alta presion y algunos de los peptidos fueron secuenciados por espectrometria de masa. La fraccion derivada de ß-CN que presento los mayores niveles de actividad inhibitoria de ACE contiene una mezcla de peptidos ß-CN f194-206 (QEPVLGPVRGPFP) y f198-206 (LGPVRGPFP), los dos ultimos aminoacidos de estas secuencias son iguales al octapeptido angiotensina II, producto de la actividad ACE. La bioactividad de estos peptidos necesita ser confirmada in vivo.