PROIMI   05436
PLANTA PILOTO DE PROCESOS INDUSTRIALES MICROBIOLOGICOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
IDENTIFICACIÓN DE LAS VARIABLES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD LIPASA LIGADA A LA BIOMASA DE Aspergillus niger MYA 135
Autor/es:
ROMERO, CM; PERA, LM; LOTO, F; BAIGORI, MD
Lugar:
Tafi del Valle Tucumán. Argentina
Reunión:
Jornada; XXVIII JORNADAS CIENTÍFICAS DE LA ASOCIACION DE BIOLOGIA DE TUCUMAN; 2011
Resumen:
INTRODUCCION. Las lipasas son enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis y síntesis. Los hongos filamentosos tienen un gran potencial para producir muchos tipos de lipasas. El uso de las lipasas unidas al micelio como biocatalizador se ha convertido en un proceso atractivo en la producción a granel. Para optimizar una actividad enzimática es necesario identificar las variables que afectan dicha actividad. OBJETIVO. Identificar las variables que influyen en la actividad lipasa ligada a la biomasa de Aspergillus niger MYA 135 en reacciones de hidrólisis, esterificación y transesterificación. MATERIALES Y MÉTODOS. Se utilizó como sustrato p-nitrofenilpalmitato (p-NPP) en la reacción de transesterificación y al ácido palmítico en la de esterificación. En ambas reacciones se seleccionó como aceptor de acilos al etanol. En reacciones de hidrólisis, el p-NPP fue el sustrato elegido. Se usó como sistema enzimático a la actividad lipasa inducida ligada al micelio de A. niger MYA 135. Se empleó un modelo factorial (Plackett Burman). Las variables evaluadas fueron: PEG 20.000, memoria de pH, MES, Tween 80, saponina, MgCl2 y CaCl2. RESULTADOS Y CONCLUSIONES. La actividad hidrolítica del biocatalizador sin tratamiento mostró un valor de 91,6 mU/g y 147,1 mU/g después del tratamiento. La presencia de PEG, pH 4 y MgCl2 tuvieron un efecto positivo sobre la catálisis enzimática, siendo potencialmente importante trabajar a pH 4 en presencia de MgCl2 (p <0,05). La actividad de transesterificación del biocatalizador sin tratamiento mostró un valor de 42,3 mU/g y 69,6 mU/g después del tratamiento. La presencia de MES, Tween 80, pH 4 y saponina tuvieron un efecto positivo sobre la catálisis enzimática, siendo potencialmente importante trabajar a pH 4 (p <0,05). La actividad de esterificación del biocatalizador sin tratamiento mostró una conversión a ésteres del 20 % y 46,7 % después del tratamiento. La presencia de MgCl2 y el pH 7 tuvieron un efecto positivo en la esterificación, siendo potencialmente importante trabajar en presencia de MgCl2 (p <0,05). La aplicación de un modelo factorial permitió identificar las variables que incrementan la actividad lipasa ligada a la biomasa de A. niger MYA 135. Agradecimientos: CIUNT 26/D409, PIP 297.