INIBIOLP   05426
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOQUIMICAS DE LA PLATA "PROF. DR. RODOLFO R. BRENNER"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Genoma de Rhodnius prolixus (Hemiptera: Reduviidae: Triatominae): anotación de genes de la biosíntesis y metabolismo de componentes cuticulares
Autor/es:
CALDERÓN FERNÁNDEZ, GUSTAVO M.; JUAREZ M.PATRICIA
Lugar:
Posadas
Reunión:
Congreso; IX Congreso Argentino de Entomología; 2015
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Entomología
Resumen:
Rhodnius prolixus es uno de los principales vectores de la Enfermedad de Chagas, junto con Triatoma infestans y T. dimidiata. Ha sido usado además como insecto modelo en los estudios pioneros de Charles Wigglesworth sobre la fisiología de los insectos, donde se sentaron las bases fundamentales para la comprensión de la biosíntesis de los lípidos y demás componentes de la cutícula, la esclerotización y la ecdisis. El integumento de los insectos es el tejido más externo del cuerpo, y comprende la cutícula y la epidermis subyacente. Tiene un rol esencial en la supervivencia, metabolismo general, fisiología y comunicación de los insectos. La cutícula comprende una delgada epicutícula externa, formada por lípidos y lipoproteínas, y una gruesa procutícula interna formada por quitina embebida en una matriz de diversas proteínas cuticulares. Tras su formación, parte de la cutícula se esclerotiza mediante reacciones enzimáticas llevadas a cabo sobre proteínas cuticulares específicas. La epidermis está formada por varios tipos celulares involucrados en la formación de los componentes cuticulares, y que participan activamente en otros procesos metabólicos del organismo. Los lípidos cuticulares comprenden componentes de cadenas hidrocarbonadas largas y muy largas, apolares, como hidrocarburos, alcoholes grasos, ceras y ácidos grasos. Las ácido graso sintasas (FAS), ácido graso elongasas (ELOVL), ácido graso desaturasas (FAD) y acil-CoA reductasas (FAR) son las enzimas clave en la biosíntesis de los lípidos cuticulares. Las proteínas cuticulares estructurales incluyen varias familias de proteínas de unión a quitina, destacándose la familia CPR, junto con las CPLCP y CPAP. A partir de los datos de la secuenciación disponibles en Vector Base (www.vectorbase.org), se llevó a cabo una búsqueda de los genes relacionados a la biosíntesis y metabolismo de los lípidos, quitina y proteínas cuticulares mediante el blasteo contra genes ortólogos de T. infestans y otros insectos. Los genes encontrados fueron curados manualmente mediante el programa Artemis v.14 y se analizaron sus relaciones filogenéticas empleando el programa MEGA v.6. Se anotaron 37 genes relacionados a la biosíntesis de los lípidos cuticulares: 3 genes de FAS, uno de ellos ortólogo del gen de Drosophila sp. involucrado en la síntesis de cadenas ramificadas, de gran abundancia en los hidrocarburos de triatominos; se encontraron 10 genes de ELOVL, 5 de los cuales son ortólogos de los genes involucrados en la elongación de cadenas saturadas largas y muy largas en mamíferos, y otros 5 genes comunes en insectos, sin caracterización definida; 9 genes de FAD de las subfamilias 9, 11 y 4; y 15 genes codificantes de FAR, ninguno de ellos caracterizado hasta el momento, 6 de ellos forman una expansión génica específica de la especie. Dentro de las proteínas cuticulares estructurales, se anotaron 118 genes correspondientes a 9 familias, con 73 genes pertenecientes a la familia CPR. Se encontraron 26 expansiones génicas dentro de esta familia, con 7 genes formando una expansión específica de la especie. En contraposición, ninguno de los genes de la familia CPLCP formó parte de una expansión génica aunque éstas son abundantes en mosquitos y moscas. Dentro de la familia CPAP, además de las CPAP3, abundantes en numerosas especies de insectos, se anotaron varios miembros de las CPAP1 previamente consideradas ausentes en Hemípteros, junto con un grupo nuevo de CPAP1 con baja similitud con CPAP1 ortólogas de termitas, mosquitos y hormigas. Asimismo, se anotaron 52 genes relacionados a la biosíntesis y metabolismo de la quitina y proteínas cuticulares, tales como quitin-sintasas, deacetilasas y quitinasas; enzimas relacionadas a la esclerotización cuticular tales como lacasas, profenol oxidasas y corion peroxidasas y proteínas vinculadas a la fijación de la cutícula a las células epidérmicas subyacentes.