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Un amplio rango de proteínas contienen ácidos grasos unidos covalentemente. Sin embargo, en procariotas, excluyendo a las proteínas de la biosíntesis de ácidos grasos y lipopolisacáridos, las proteínas aciladas constituyen una excepción. La atípica acilación en residuos internos de Lys en procariotas se encuentra solamente en alfa hemolisina (HlyA) de E. coli y en todas las toxinas pertenecientes a la familia RTX (Repeat in toxin). HlyA es una toxina formadora de poros secretada por algunas cepas patógenas de E. coli, que se sintetiza como protoxina, proHlyA, la cual es activada en el citosol de la bacteria mediante acilación de dos residuos internos de Lys (K 563 and K689). Dicha activación es crítica para los efectos citotóxicos y hemolíticos de la toxina. Estos ácidos grasos facilitarían la unión de la toxina a membranas, sin ser un requisito fundamental para que dicho proceso ocurra. Nosotros hemos realizado una caracterización fisicoquímica de la estructura de la toxina activa e inactiva en solución. Dichos resultados demostraron que los ácidos grasos le confieren una estructura del tipo glóbulo fundido a la proteína. Considerando que las proteínas con este tipo de estructura se agrupan dentro del grupo de proteínas intrínsecamente desordenadas, y que HlyA contiene regiones de este tipo en su secuencia, proponemos que los ácidos grasos facilitarían la exposición de dichas regiones involucradas en distintos pasos del mecanismo de acción de la toxina. Además, como estas regiones desordenadas pueden participar en interacciones proteína-proteína, estudiamos el proceso de oligomerización de la toxina en membranas de eritrocitos de carnero, y la implicancia de los ácidos grasos en este proceso. Por último, ya que se sabe que muchas proteínas aciladas interaccionan con microdominios de membrana, estudiamos la interacción de HlyA con los mismos.