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La sepsis por bacterias Gram negativas continúa siendo una importante causa de mortalidad en pacientes hospitalizados. El lipopolisacárido (LPS) es un componente que se libera de la membrana externa de bacterias Gram negativas. Se ha descripto que las lipoproteínas plasmáticas, en particular las lipoproteínas de alta densidad (HDL), pueden neutralizar y reducir el efecto tóxico del LPS. Hasta el momento, no se ha dilucidado si el componente proteico o lipídico de las HDL es responsable de este efecto. En este trabajo estudiamos el efecto de la interacción LPS-apoAI (componente proteico de las HDL) sobre la estructura y función de esta proteína con la finalidad de dilucidar cual es el componente responsable de la neutralización del efecto endotóxico. Con esta finalidad se caracterizó el proceso de micelización de liposomas de dimiristoilfosfatidilcolina (MLV-DMPC) por apo A-I en presencia de LPS, proceso que tiene lugar a la temperatura de transición del lípido formando complejos micelares. La cinética de micelización fue caracterizada por turbidimetría. En ausencia de LPS se observó un decaimiento monoexponencial en la turbidez. La preincubación previa de apo A-I con LPS resulta en un proceso bifásico, donde la amplitud de la fase rápida disminuye con la concentración de LPS. En ausencia o presencia de bajas concentraciones de LPS (1:0.1 proteína:LPS p/p), se obtuvieron dos productos de micelización conteniendo 2 y 3 apo A-I por partícula. En presencia de mayores concentraciones de LPS las partículas contenían 2 apo A-I. Al mismo tiempo se observó una disminución en la fluorescencia intrínseca en función de la concentración de LPS. Finalmente, se determinó que la interacción de LPS con MLV.DMPC no produce cambios en la Tt del lípido. En conclusión, los cambios observados son debidos principalmente a cambios en la conformación de la proteína por interacción con LPS en solución.