El knockdown de LFABP disminuye la captación de ácidos grasos exógenos y la proliferación de enterocitos

RODRIGUEZ SAWICKI L; GARCIA K; BOTTASSO, NATALIA; NATALIA SCAGLIA; B. CÓRSICO

Santa Fe

Jornada; VI Jornadas nacionales de Lipidos; 2014

Las proteínas que unen ácidos grasos (FABPs) son pequeñas proteínas intracelulares que unen ligandos hidrofóbicos y se expresan en forma específica en diversos tejidos. Si bien sus características estructurales han sido ampliamente estudiadas, sus funciones aún se discuten. En el enterocito de mamíferos se expresan dos FABPs: intestinal y hepática (I- y LFABP). Estas células metabolizan gran cantidad de lípidos por lo que el estudio de estas vías es clave para la comprensión de los procesos fisiológicos y patológicos de este tejido. Inicialmente, estudiamos la función de LFABP utilizando células Caco-2, modelo in vitro que mimetiza las características del epitelio intestinal, mediante la transfección estable del cDNA en posición antisentido. El knockdown de LFABP reduce drásticamente la proliferación respecto de la línea control, transfectada con el vector vacío, sin afectar la viabilidad celular. Asimismo la subexpresión de LFABP disminuye la captación de ácido oleico administrado por la cara apical así como su asimilación en lípidos complejos en células diferenciadas. Ensayos preliminares muestran un incremento en el porcentaje de ácido grasos libres marcados en las células con LFABP disminuida, a expensas de su incorporación en glicerolípidos. En conjunto, estos resultados sugieren que LFABP regula tanto la captación como la canalización de ácidos grasos hacia la síntesis de lípidos complejos en enterocitos y es imprescindible para mantener la proliferación celular.