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Echinococcus granulosus tiene una capacidad biosintética limitada, por lo que ha desarrollado sistemas de transporte de diversos nutrientes. Particularmente, en relación al transporte de lípidos se han descripto dos grandes familias de proteínas de unión a lípidos (LBPs): la familia de las FABPs (proteínas que unen ácidos grasos) y la familia de las HLBPs (proteínas que unen ligandos hidrofóbicos). Respecto a las FABPs, se han descripto hasta el momento dos proteínas: EgFABP1 y EgFABP2; mientras que las apolipoproteínas del EgAgB son codificadas por genes polimórficos pertenecientes a 5 subfamilias: EgAgB1-EgAgB5. Con el fin de avanzar en la caracterización de sus posibles funciones, se han encarado diversos estudios de interacción lípido-proteína utilizando algunas de estas proteínas recombinantes. Empleando la técnica de transferencia de energía de resonancia, se ha analizado la capacidad de estas LBPs de transferir ácidos grasos hacia membranas artificiales y el mecanismo empleado para hacerlo. Además, se encontró que tanto el EgAgB nativo, como las subunidades recombinantes EgAgB8/1 y EgAgB8/3 libres de lípidos son capaces de interaccionar con células, en particular con monocitos/macrófagos. Por otro lado, análisis bioinformáticos revelaron que tanto en E. granulosus como en E. multilocularis se expresarían otras FABPs, aparte de las ya mencionadas. Ensayos preliminares indican que en E. multilocularis las FABPs presentarían una transcripción diferencial en distintos tejidos o estadios del parásito, y que su localización correspondería principalmente a células que están en contacto directo con el líquido hidático. Debido a las deficiencias que presenta el metabolismo lipídico de Echinococcus spp., es de esperar que el estudio de las LBPs pueda contribuir a establecer el rol de los lípidos y las proteínas que los transportan en la supervivencia, el desarrollo y/o diferenciación del parásito.