INIBIOLP   05426
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES BIOQUIMICAS DE LA PLATA "PROF. DR. RODOLFO R. BRENNER"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Nuevo enfoque en el estudio de las proteínas de unión a ácidos grasos (FABPs) de Echinococcus spp.
Autor/es:
JORGE LUIS PÓRFIDO; GABRIELA ALVITE; VALERIA SILVA; GISELA R. FRANCHINI; ADRIANA ESTEVES; MALCOLM W. KENNEDY; KLAUS BREHM; MARA ROSENZVIT; BETINA CÓRSICO
Lugar:
Buenos Aires
Reunión:
Jornada; V Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular de Lípidos y Lipoproteínas.; 2012
Resumen:
En Echinococcus granulosus, se han descripto hasta el momento dos proteínas pertenecientes a la familia de las FABPs: EgFABPl y 2. Nuestros estudios se han enfocado, principalmente, en EgFABPl. Mediante ensayos de FRET, hemos observado que es capaz de interactuar con membranas lipídicas artificiales y que el mecanismo mediante el cual transfiere ácidos grasos fluorescentes hacia membranas es de tipo "colisional". La extracción y análisis mediante TLC y GC de los ligandos con los que copurifica la EgFABPl recombinante revelo que, al menos dentro de los lípidos presentes en E. coli, esta proteína uniría únicamente ácidos grasos, siendo el acido palmítico y el esteárico dos de los 4 que une con mayor preferencia. Hemos observado también en ensayos de proteólisis parcial que, al unirse a sus ligandos, EgFABPl sufriría cambios conformacionales. Análisis bioinformaticos revelaron que en E. multilocularis, un parásito estrechamente relacionado a E. granulosus, se expresarían al menos otras tres FABPs aparte de EmFABPl y 2. Datos preliminares parecen indicar que distintas FABPs de E. multilocularis podrian tener una expresion diferencial en distintos estadíos del parásito. Ensayos de localización por inmunohistoquímica ubican a las EmFABPs en las células del parasito que están en contacto con el líquido hidático. Con la finalidad de profundizar el estudio de las FABPs de Echinococcus spp., se han comenzado experimentos de silenciamiento de EmFABPl y EmFABP2 en celulas en cultivo de E. multilocularis empleando siRNAs.