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Echinococcus granulosus tiene una capacidad biosinte'tica limitada, habiendo desarrollado sistemas de transporte de diversos nutrientes. En este sentido, se han identificado varias proteinas de union a lipidos (LBPs) que podrian estar involucradas en dicho proceso. Entre ellas se encuentran proteinas de la familia de las Fatty Acid Binding Proteins (FABPs) y la lipoproteina conocida como Antigeno B (AgB), perteneciente a una familia de proteinas de union a ligandos hidrofobicos especifica de cestodes (HLBPs). Respecto a las FABPs, se han descripto hasta el momento dos proteinas: EgFABPI y EgFABP2; mientras que las apolipoprotelnas del AgB son codificadas por genes polimórficos pertenecientes a 5 subfamilias: EgAgB1-EgAgB5. Para avanzar en la caracterizacion de sus posibles funciones, se han encarado diversos estudios de interaction lipido-proteina utilizando proteinas recombinantes. Mediante FRET se ha analizado que estas LBPs son capaces de transferir acidos grasos hacia membranas artificiales usando un mecanismo que implicaria un contacto directo con la membrana. Recientemente se ha reportado que, al igual que AgB, las FABPs estarian presentes en el llquido hidatico; por lo que la capacidad de transferencia de acidos grasos entre ellas sera analizada aplicando esta metodologia. Por otro lado, ensayos de proteolisis parcial y crosslinking han aportado indicios de que estas LBPs sufririan variaciones en su organization estructural al unirse al ligando. Avanzar en la caracterizacion de la interaccion entre las LBPs y sus ligandos, permitira acercarnos al papel de las LBPs en el transporte de lipidos en los tejidos del parasito y/o en su adquisicibn desde el hospedador.