Inmovilización de Fitoproteasas sobre TiO2: Adsorción Selectiva y Ensayos de Actividad

CARLOS E.F. LLERENA-SUSTER, M. LAURA FORESTI, LUIS MORACCI, M. ELISA FAIT, LAURA E. BRIAND Y SUSANA R. MORCELLE

San Luis

Congreso; III Encuentro Regional de Biocatálisis y Biotransformaciones III ENREB; 2008

Debido a su amplio espectro de aplicaciones, las proteasas poseen un papel central en la biotecnología ocupando el primer lugar en el mercado mundial de enzimas. En los últimos años, las peptidasas vegetales han sido objeto de una atención especial ya que son activas en un amplio rango de temperatura y pH. A pesar de que el mercado de proteinasas comerciales incluye enzimas con estas características disponibles a bajo costo tales como papaína y bromelaína, el estudio de nuevas fuentes vegetales de proteinasas permitiría el hallazgo de enzimas más activas y más específicas. La inmovilización de enzimas es un procedimiento muy empleado que permite su utilización en procesos continuos, facilitando la separación de producto y la reutilización del biocatalizador. En el presente trabajo, proteasas cisteínicas obtenidas de látex de frutos de Araujia hortorum -una enredadera nativa de Sudamérica-, fueron inmovilizadas en TiO2 por adsorción simple.