CIC   05421
CENTRO DE INVESTIGACIONES CARDIOVASCULARES "DR. HORACIO EUGENIO CINGOLANI"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Participación del canal de Ca2+ receptor de rianodina (RyR2) del retículo sarcoplasmático (RS) cardíaco en el precondicionamiento isquémico (PC).
Autor/es:
BECERRA R; SAID M; SÁNCHEZ G; DONOSO P; MUNDIÑA-WEILEMANN C; MATTIAZZI A; VITTONE L
Lugar:
La Plata, Argentina
Reunión:
Congreso; Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Fisiologia (SAFIS).; 2009
Resumen:
<!-- /* Style Definitions */ p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal {mso-style-parent:""; margin:0cm; margin-bottom:.0001pt; mso-pagination:widow-orphan; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman"; mso-ansi-language:NL; mso-fareast-language:NL;} @page Section1 {size:612.0pt 792.0pt; margin:70.85pt 3.0cm 70.85pt 3.0cm; mso-header-margin:36.0pt; mso-footer-margin:36.0pt; mso-paper-source:0;} div.Section1 {page:Section1;} --> El PC activa mecanismos cardioprotectores que aún no están bien establecidos. Un incremento de [Ca2+]i breve y transitorio, durante el PC se ha propuesto como disparador de la cardioprotección. En este trabajo estudiamos la posibilidad de que el RyR2 esté involucrado en este incremento de [Ca2+]i. Corazones aislados y perfundidos de rata (Langendorff) fueron sometidos a 5/1min de isquemia/reperfusión, un protocolo que induce PC, donde se midió: "binding" de [3H]-ryanodina, fosforilación de los sitios de RyR2 CaMKII-dependientes, S-glutationilación del RyR2 y actividad de NADPH oxidasa en membranas aisladas de RS de esos corazones. Encontramos un aumento de aproximadamente 100% en la S-glutationilación del RyR2 en PC comparado con corazones controles(C), sin cambios en la fosforilación del residuo CaMKII-dependiente PSer2815 de RyR2. El PC aumentó significativamente el "binding" de [3H]-ryanodina desde 0.15±0.03, n=9 (C) a 0.32±0.02, n=7 (PC) pmol/mg proteína y la actividad de NAPH oxidasa desde 2.1±0.8, n=17 (C) a 4.4±2.2, n=6 (PC) nmol O2.-/mg proteína/min. Estos resultados sugieren que el PC aumenta la actividad del RyR2 por modificaciones redox, sin cambios en la fosforilación CaMKII-dependiente del RyR2. Este aumento de la actividad podría explicar el breve y transitorio incremento de [Ca2+]i durante el PC.
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